• Home
  • Kemi
  • Astronomien
  • Energi
  • Naturen
  • Biologi
  • Fysik
  • Elektronik
  •  science >> Vetenskap >  >> Kemi
    En teoretisk studie förklarar det naturliga urvalet av proteiner

    Konstnärlig representation av sekvensvalet efter temperatur för ett hydratiserat protein. Kredit:V. Bianco

    Forskare från Institutet för nanovetenskap och nanoteknik vid universitetet i Barcelona (IN2UB) har presenterat den första beräkningsstudien som efterliknar det naturliga urvalet av proteiner i vatten under olika miljöförhållanden, som syftar till att designa aminosyrasekvenser som kan uttrycka sina funktioner vid specifika temperaturer och tryck.

    "Resultaten är betydelsefulla för att förstå utvecklingen av proteiner på jorden, eftersom de förklarar varför proteiner som utvecklats i tidiga högtemperaturmiljöer kan arbeta vid nuvarande omgivningsförhållanden. Vi underbygger också hypotesen att många egenskaper som observeras i proteiner uppstår naturligt när urvalsprocessen explicit tar hänsyn till lösningsmedlets termodynamiska egenskaper", förklarar Giancarlo Franzese, forskare vid IN2UB.

    "Till exempel, med våra resultat kan vi förklara varför ytan på ett veckat protein inte är 100 procent hydrofil, något som är energimässigt ogynnsamt, " tillägger Valentino Bianco, som har en doktorsexamen i fysik från universitetet i Barcelona och nu är postdoktor vid universitetet i Wien.

    Proteiner och deras miljö

    Proteiner är stora och komplexa molekyler som utför många viktiga funktioner i levande celler. Proteiner har en rad temperaturer och tryck som de är stabila för. Många livsformer frodas under extrema temperaturer och tryck, antyder att deras proteiner är naturligt utvalda för sin miljö. Tack vare denna forskningsstudie, som har publicerats i tidskriften Pysical Review X, hur urval reagerar på drastiska förändringar i en vattenhaltig miljö är nu förstått.

    Simuleringarna är baserade på en ny modell där proteiner anpassar sig till en rad termodynamiska förhållanden. "Vi finner att proteinselektionsprocessen beror starkt på molekylära egenskaper hos det omgivande vattnet, " förklarar Giancarlo Franzese. Proteiner som väljs vid högre temperaturer är också stabila över ett bredare temperatur- och tryckintervall än de som väljs vid lägre temperaturer. "Vi visar också att högtemperaturproteiner visar en segregation mellan hydrofil yta och hydrofob kärna högre än valda proteiner vid lägre temperatur, " tillägger Franzese. Därför sekvenssegregeringen av ett designat protein beror på selektionstemperaturen och -trycket, vilket stämmer överens med vad som observeras i naturliga proteiner som arbetar under olika miljöförhållanden.


    © Vetenskap https://sv.scienceaq.com