Vid biologiska reaktioner fungerar enzymer ungefär som katalysatorer, vilket ger alternativa vägar för reaktioner att uppstå och påskynda den övergripande processen. Ett enzym fungerar i ett substrat, och dess förmåga att öka reaktionshastigheten beror på hur bra det binder till substratet. Michaelis-konstanten, betecknad med K , är ett mått på enzym /substrataffinitet. Ett mindre värde indikerar stramare bindning, vilket innebär att reaktionen når sin maximala hastighet vid en lägre koncentration. K _{M har samma enheter som substratkoncentration och är lika med substratkoncentrationen när reaktionshastigheten är halva det maximala värdet.
Michaelis-Menten Plot |}

Hastigheten för en enzymkatalyserad reaktion är en funktion av substratkoncentrationen. För att härleda ett diagram för en viss reaktion förbereder forskare flera prover av substrat i olika koncentrationer och registrerar hastigheten för produktbildningen för varje prov. En kurva med hastighet (V) kontra koncentration ([S]) producerar en kurva som klättrar snabbt och nivåer av med maximal hastighet, vilket är den punkt där enzymet arbetar så snabbt som det kan. Detta kallas en mättningsplott eller Michaelis-Menten-plot.

Ekvationen som definierar Michaelis-Menten-plotten är:

V \u003d (V _{max [S]) ÷ (K M + [S}).}

Vid den punkt där K _{M \u003d [S] minskar denna ekvation till V \u003d V max ÷ 2, så K M är lika med koncentrationen av substratet när hastigheten är halva dess maximala värde. Detta gör det teoretiskt möjligt att läsa K M från diagrammet.
Lineweaver-Burk-plotten <<> Även om det är möjligt att läsa K M från en Michaelis-Menten-plot, så är det inte t enkelt eller nödvändigtvis korrekt. Ett alternativ är att plotta det ömsesidiga av Michaelis-Menten-ekvationen, som är (efter att alla termer har omorganiserats):}

1 /V \u003d {K _{M /(V max × [ , 3, [[S])} + (1 /V max)}

Denna ekvation har formen y \u003d mx + b, där