År 2017, Jacques Dubochet, Joachim Frank, och Richard Henderson vann Nobelpriset i kemi för sina bidrag till kryoelektronmikroskopi (cryoEM), en bildteknik som kan fånga bilder av biomolekyler som proteiner med atomär precision.

I cryoEM, prover är inbäddade i glasaktig is, en glasliknande form av is som erhålls när vatten fryses så snabbt att kristallisation inte kan ske. Med provet förglasat, högupplösta bilder av deras molekylära struktur kan tas med ett elektronmikroskop, ett instrument som skapar bilder med hjälp av en elektronstråle istället för ljus.

CryoEM har öppnat upp nya dimensioner inom biovetenskap, kemi, och medicin. Till exempel, det användes nyligen för att kartlägga strukturen av SARS-CoV-2 spikproteinet, som är målet för många av covid-19-vaccinerna.

Proteiner ändrar hela tiden sin 3D-struktur i cellen. Dessa konformationella omarrangemang är viktiga för att proteiner ska kunna utföra sina specialiserade funktioner, och äger rum inom miljondelar till tusendelar av en sekund. Sådana snabba rörelser är för snabba för att kunna observeras i realtid av nuvarande cryoEM-protokoll, vilket gör vår förståelse av proteiner ofullständig.

Men ett team av forskare ledda av Ulrich Lorenz vid EPFL:s School of Basic Sciences har utvecklat en cryoEM-metod som kan fånga bilder av proteinrörelser på mikrosekund (en miljondels sekund) tidsskala. Verket publiceras i Chemical Physics Letters.

Metoden går ut på att snabbt smälta det förglasade provet med en laserpuls. När isen smälter till en vätska, det finns ett inställbart tidsfönster där proteinet kan induceras att röra sig på det sätt de gör i sitt naturliga flytande tillstånd i cellen.