Biologiska molekyler som kallas peptider spelar en nyckelroll i många biologiska aktiviteter, inklusive transport av syre och elektroner. Peptider består av korta kedjor av aminosyror, byggstenarna i proteiner. De är också inspirationen till nya typer av bioteknik.
Forskare utvecklar en syntetisk form av en peptid som självbildas till fibrer i nanoskala som leder elektricitet i kombination med hem. Hem är ett ämne som hjälper proteiner i naturen att flytta elektroner från en plats till en annan.
Forskarna fastställde hur den elektriska ledningsförmågan hos deras peptidnanofibrer påverkades av längden på sekvensen av aminosyror i peptiden och deras identitet
Strukturella parametrar för peptider i naturen bestämmer deras funktion och deras löfte för bioteknik. Dessa parametrar inkluderar sekvenslängd - längden på peptidsegmenten som utgör kompletta peptidkedjor. De inkluderar också hur vissa aminosyror är ordnade i en peptid. Forskningen publicerades i tidskriften Nanoscale i juni 2022.
Denna studies resultat hjälper forskare att designa peptidsammansättningar som bildar fibrer i nanoskala och transporterar elektroner över långa avstånd, vilket kan göra dessa fibrer användbara i medicinsk utrustning, biosensorer för ett brett spektrum av applikationer och robotteknik. De har också lovande i utvecklingen av nya enzymer, som företag använder för att tillverka och förbättra saker som medicinska och hushållsrengöringsprodukter.
Fält inom material- och biokemiforskning utforskar protein- och peptidnanostrukturer som finns i naturen. Dessa nanostrukturer visar mycket lovande som bioelektroniska material. Utvecklingen av en syntetisk analog som kan bilda endimensionella (1D) nanostrukturer skulle avsevärt förbättra forskarnas förståelse av det naturliga systemet och ge en plattform för att utveckla nya material.
Forskare vid Center for Nanoscale Materials vid Argonne National Laboratory undersökte en serie peptider som självmonteras till 1D-skiktade nanostrukturer. Peptiderna PA-(Kx)n betecknas helt enkelt som PA-Kxn, där PA är c16-AH där c16-A är modifierat alanin (A) och H är histidin, K är lysin, n är sekvensupprepningslängden (1– 4), och x är aminosyran leucin (L), isoleucin (I) eller fenylalanin (F).
Teamet bestämde hur längden på peptidsekvensen (n) och identiteten för den hydrofoba aminosyran påverkar nyckelfaktorer:hemets bindningsaffinitet till förmonterade peptider, hemdensiteten och de elektroniska egenskaperna.
Med en sekvenslängd på 2 gav peptidsammansättningen den största bindningsaffiniteten. De resulterande aggregaten i nanoskala producerade ordnade arrayer av den elektroaktiva molekylen hem. Alla peptider, med undantag för PA-KL1, hade nanofibrer med ett långt bildförhållande oavsett upprepad enhetslängd och sekvens. Sådana strukturer har potentiell användbarhet som supramolekylära bioelektroniska material användbara vid biomedicinsk avkänning och utveckling av enzymatiska material.
Mer information: H. Christopher Fry et al, Designing 1D multiheme peptide amphiphile assemblies som påminner om naturliga system, Nanoscale (2022). DOI:10.1039/D2NR00473A
Journalinformation: Nanoskala
Tillhandahålls av US Department of Energy
