Hemoglobin, proteinet i röda blodkroppar som är ansvarigt för att transportera syre från lungorna till kroppens vävnader (och för att transportera koldioxid i motsatt riktning) består av fyra separata aminosyrapolypeptidkedjor eller globiner. Hemoglobins komplexitet ger ett utmärkt exempel på de strukturella nivåerna som bestämmer den slutliga formen av ett protein.

Primär och sekundär: Linjära arrangemang

En proteins primära struktur refererar till ordningen av dess aminosyrarester . Två av hemoglobins polypeptidkedjor liknar, men är något annorlunda än de andra två: ett par har en avgörande histidin vid dess 87: e rest, medan den andra har denna histidin vid dess 92: e rest. Den sekundära strukturen hänför sig till kollingen eller vikningen av kedjorna i vanliga mönster; i hemoglobin innehåller varje kedja åtta eller nio alfa-helixer separerade från varandra med korta, icke-spiralformade sektioner.

Tertiär och kvaternär: Den tredje dimensionen

En tertiär struktur av ett protein beskriver dess tre -dimensionell struktur, vilken uppstår genom icke-kovalenta interaktioner, såsom vätebindning och van der Waals-interaktioner bland resterna. Varje polypeptid i hemoglobin viks för att skapa en ficka för en hemeenhet, som faktiskt bär syre och koldioxid. Slutligen kommer de fyra globinkedjorna att samlas på grund av ytterligare icke-kovalenta interaktioner för att producera den kvartära strukturen av det fullständiga hemoglobinproteinet.