Alltid, utan någon medveten tanke från dig, genomgår biljoner celler i din kropp ett enormt antal kemiska reaktioner som håller dig vid liv och i balans. Även om dessa reaktioner kan inträffa på egen hand, tillräckligt med tid, skulle denna hastighet inte vara tillräckligt snabb för de mänskliga kroppens krav.

Som ett resultat, nästan alla biokemiska reaktioner stöds av specialiserade proteiner som kallas enzymer
, som är biologiska katalysatorer, som kan göra reaktioner över en miljon gånger snabbare.

Skräddarsy enzymer är mycket hög; de flesta av hundratals kända enzymer kan katalysera bara en reaktion, och de flesta reaktioner kan bara katalyseras av ett specifikt enzym.
Vad är enzymer, exakt?

Även om nukleinsyran
molekyl RNA (ribonukleinsyra) kan ibland fungera som en icke-enzymkatalysator, verkliga enzymer är proteiner, vilket innebär att de består av långa kedjor av aminosyror och som är vikta till en viss form . Det finns 20 aminosyror i naturen, alla som din kropp kräver i en viss mängd.

Din kropp kan utgöra ungefär hälften av dessa, medan de andra måste intas i kosten. De du måste äta kallas essentiella aminosyror.

Aminosyror har alla en central kolatom som är förenad med en karboxylsyragrupp (-COOH), en amino (-NH 2) grupp och en sidokedja, vanligtvis benämnd "-R" i kemiska diagram.

Sidokedjan bestämmer aminosyrans unika beteende. Ordningen på aminosyror i ett protein kallas dess primära struktur och. En sträng av aminosyror kallas polypeptid
; vanligtvis när en molekyl refereras till som sådan är det inte ett komplett, funktionellt protein, utan en bit av en.

Aminosyrasträngar kan ordna sig i antingen spiralliknande eller arkliknande formationer; detta kallas ett proteins sekundära struktur och. Hur molekylen i slutändan ordnar sig i tre dimensioner, till stor del till följd av elektriska interaktioner mellan aminosyror i olika delar av molekylen, kallas tertiär struktur.

Som med så många saker i den naturliga världen, form passar funktion; det vill säga formen på ett enzym bestämmer dess exakta beteende, inklusive hur starkt det "söker" ett specifikt substrat
(det vill säga molekylen som ett enzym verkar på.) Hur fungerar enzymer?

Hur utför enzymer katalytisk aktivitet? Denna fråga kan delas upp i två relaterade undersökningar.

En: hur, när det gäller grundläggande rörelse av atomer, påskyndar enzymer reaktioner? Och två: vilka speciella egenskaper med strukturen hos enzymer gör att detta kan hända?

Hur ett enzym påskyndar en reaktionshastighet är genom att jämna ut vägen mellan reaktionens start och slut. I denna typ av reaktioner har produkterna
(molekylerna som är kvar efter att reaktionen är över) en lägre total energi än reaktanterna
(molekylerna som ändras till produkter under reaktionen) .

Men för att få reaktionen att rulla måste produkterna emellertid övervinna en energi "puckel", kallad aktiveringsenergin
(E _a).

Föreställ dig att vara på en cykel en halv mil från ditt hus, en punkt som är 100 vertikala fot ovanför din uppfart. Om vägen först klättrar 50 fot innan du snabbt släpper 150 fot för att komma till uppfarten måste du uppenbarligen trampa ett tag innan du kan börja köra. Men om sträckan helt enkelt består av en enhetlig mjuk halv mil lång nedgradering kan du kust hela vägen.

Ett enzym förvandlar i själva verket det första scenariot till det andra; höjdskillnaden är fortfarande 100 fot, men den totala layouten är inte densamma.
Lock and Key Model

På nivån för molekylärt samarbete beskrivs ofta enzym-substratkomplexet i termer av en "lås och nyckel" -förhållande: Den del av enzymmolekylen som binder till substratet, kallad aktiva platsen
, är formad så att den nästan perfekt passar in i substratmolekylen.

Just när du skjuter en nyckel i ett lås och vrider den orsakar förändringar i låset (som rörelse av en dödbult), uppnår en katalysator enzymatisk aktivitet genom att få substratmolekylen att ändra form.

Dessa förändringar kan resultera i en försvagning av kemiska bindningar i substratet genom mekanisk distorsion, vilket ger molekylen precis tillräckligt med en "push" eller en "twist" för att röra sig mot formen på den eventuella produkten.

Ofta är produkt-till- vara existerande i ett övergångstillstånd
under tiden, vilket ser ut som reaktanten och något som p roduct.

En besläktad modell är -inducerad passform och -konceptet. I det här scenariot gör enzymet och substratet inte initialt en perfekt lås-och-nyckelpassning, men själva faktum att de kommer i kontakt orsakar förändringar i formen på substratet som optimerar den fysiska enzym-substratinteraktionen.

Förändringen av substratet gör att den mer liknar en övergångstillståndsmolekyl, som sedan ändras till slutprodukten när reaktionen rör sig framåt.
Vad påverkar enzymfunktionen?

Även om de är kraftfulla enzymer, som alla biologiska molekyler, är inte oövervinnbara. Många av samma tillstånd som skadar eller förstör andra molekyler, såväl som hela celler och vävnader, kan bromsa enzymaktiviteten eller hindra dem från att fungera helt.

Som du förmodligen vet måste din kroppstemperatur förbli i en smal intervall (vanligtvis cirka 97,5 till 98,8 grader Fahrenheit) för att du ska vara frisk. En anledning till detta är att enzymer slutar fungera ordentligt om kroppstemperaturen stiger över denna nivå - vad du uppfattar som en feber.

Dessutom kan mycket sura tillstånd störa enzymets kemiska bindningar. Sådana temperatur- och pH-relaterade skador kallas denaturering av enzymet.

Dessutom, som du kan förvänta dig, tenderar en ökning av mängden enzym att påskynda en reaktion ännu mer , medan en minskning av enzymkoncentrationen saktar ner det.

På liknande sätt lägger man till mer underlag medan man håller mängden enzym på samma sätt påskyndar en reaktion tills enzymet är "maxat ut" och inte kan ta hand om hela substratet närvarande.
Vad är koenzym och kofaktorer?

Säg att du åker på en längre resor med insamlingscykel och stöds på vägen av vänner som ger dig drinkar och färska kläder från en skåpbil.

Dina vänner kommer att behöva sina egna stöd under resan, till exempel gas till fordonet och mat till besättningen.

Om din resa kan betraktas som en "reaktion" och van-besättningen är "enzym" som "katalyserar" din resa, då kan livsmedelsbutiker på vägen anses vara koenzym
- i biokemi, ämnen som inte är enz. ymes, men behövs för att enzymer ska kunna utföra sitt arbete bäst.

Liksom substrat binder koenzym till det aktiva stället för enzymer, där substratet binds, men de betraktas inte som substrat i sig.

Koenzym fungerar ofta som elektronbärare eller tillfälliga dockningsplatser för atomer eller funktionella grupper som överförs mellan molekyler i den totala reaktionen. Kofaktorer
är oorganiska molekyler som zink som hjälper enzymer i levande organismer, men till skillnad från koenzym binder de sig inte till det aktiva stället för ett enzym.

Exempel på vanliga koenzym inkluderar: