Forskare har identifierat en unik molekylär bindningsmekanism som hjälper till att hålla icke-däggdjurs varelser i minusgrader från att frysa. Frostskyddsglykoproteiner (AFGPs), produceras av polarfiskar, hämma istillväxt för att förhindra att deras kroppar fryser. Denna isbindningsmekanism, som forskare visste var mjuk och flexibel, förblev ett mysterium tills nu. Med hjälp av molekylära simuleringar, forskare identifierade detaljerna i denna bindningsmekanism.
Deras resultat publicerades i början av april i Journal of the American Chemical Society som omslagsartikel.
"På jorden, det finns extremt svåra miljöer, [inklusive] polarområdet, sa Kenji Mochizuki, en biträdande professor vid Institutet för fiberteknik vid Shinshu University i Japan och första författare på tidningen. "De flesta organismer kan inte överleva där, men vissa har anpassat sig till dessa förhållanden genom att använda den smarta strategin att hämma istillväxt med frostskyddsglykoproteiner."
Polar fisk, till exempel, finns i vatten som är cirka två grader under fryspunkten. De producerar AFGP med socker anslutna, som stoppar den naturliga lutningen hos mindre iskristaller att binda till större iskristaller. Problemet med att avbilda dessa AFGPS och deras bifogade sockerarter är att de inte har en specifik tredimensionell form, till skillnad från andra frostskyddsproteiner (AFP). Utan stelhet, det är svårt att avbilda proteinet för att belysa dess struktur och funktion.
Före studien av Mochizuki och hans team, forskare förstod inte hur frostskyddsglykoproteinet interagerade med isen eller hur det skilde sig från vanliga frostskyddsproteiner.
"Frysskyddsproteiner är stela molekyler och har väldefinierade, tredimensionella strukturer, " sade Mochizuki. "Å andra sidan, frostskyddsglykoproteiner är mjuka och flexibla molekyler, så de kan inte kristalliseras."
Flexibla molekyler tenderar att inte binda bra till is, men forskare visste redan att frostskyddsglykoproteiner faktiskt hämmade isomkristallisering bättre än typiska frostskyddsproteiner, även om de inte visste varför, enligt Mochizuki. I samarbete med avdelningen för kemi vid University of Utah, Mochizuki använde molekylära simuleringar för att modellera frostskyddsglykoproteiner och undersökte hur de interagerade med isen.
"Vi trodde att den flexibla egenskapen hos frostskyddsglykoproteiner kunde ge ett unikt bindningssätt, " Sa Mochizuki. "Vi fann att frostskyddsglykoproteiner visar olika bindningskonformationer... och går på isytor tills de stöter på ett steg av is."
Mochizuki undersökte AFGP8, det kortaste proteinet i AFGP-familjen. Mochizuki fann att AFGP8 är segregerad till hydrofila och hydrofoba grupper, den senare adsorberas till isytan – vilket betyder att den stannar som en tunn film över isen. Adsorptionen av AFGP8 till den plana ytan av is svag, fastän, så AFGP8 rör sig över isytan tills den selektivt binder till isens tillväxtpunkter. Mochizuki kallade denna rörelse "gå".
"Deras rörelse att vandra på isytan och hitta ett steg skiljer sig markant från bindningsbeteendet hos frysskyddsproteiner, " sa Mochizuki.
Fyndet har potentiella framtida tillämpningar för att bättre bevara mat och biologisk vävnad under extrema temperaturer. Mochizuki kommer att fortsätta att studera AFP och AFGP för att belysa deras mekanismer mer exakt och förhoppningsvis designa artificiella proteiner eller polymerer som uppvisar starkare frostskyddsmedel.
