Hydrogenaser är mycket känsliga för syre. Således, experiment med enzymerna måste utföras i en sluten miljö. Kredit:RUB, Marquard
Nya fynd förväntas hjälpa till att skydda de väteproducerande enzymerna från skadligt syre-vilket är intressant för biotekniska tillämpningar.
Vissa enzymer, såsom väteproducerande hydrogenaser, är instabila i närvaro av syre. Forskare vid Ruhr-Universität Bochum (RUB) har identifierat orsakerna på atomnivå. De beskriver sina resultat i Journal of the American Chemical Society ( JACS ), publicerad online den 14 oktober 2019.
Experimenten utfördes gemensamt av tre RUB -grupper:Fotobiotekniska forskargruppen representerades av Dr. Julian Esselborn - idag vid University of California, San Diego -, Professor Thomas Happe och Dr Leonie Kertess. Teamet samarbetade med professor Eckhard Hofmann från Protein Crystallography Group och Dr. Ulf-Peter Apfel från ordföranden för oorganisk kemi I.
Det tvärvetenskapliga samarbetet i gränssnittet mellan biologi, kemi och fysik var inbäddad i Ruhr Explores Solvation Cluster of Excellence, Resolv kort sagt, och Research Training Group Microbial Substrate Conversion, Micon för kort.
Strukturella förändringar på grund av syre
Forskarna analyserade ett hydrogenas från bakterien Clostridium pasteurianum . Den unika aspekten med denna klass av enzymer är att deras struktur består av sex järn- och sex svavelatomer. Den så kallade kofaktorn utgör kärnan i proteinet, där den faktiska väteproduktionen sker.
Eftersom Julian Esselborn arbetar vid University of California, Bochum -forskarna Eckhard Hofmann (vänster) och Thomas Happe (höger) utbyter information med honom via videochatt. Kredit:Privat
Forskarna lagrade flera prover av enzymet med syre under olika lång tid. De använde sedan röntgenstrukturanalys för att studera hur proteinernas tredimensionella struktur hade förändrats. "Denna metod är mycket komplex och komplicerad, men det hjälpte oss att spåra den destruktiva processen på atomnivå, säger Julian Esselborn.
Inkubation med syre förändrade endast individuella atomer i enzymet, nämligen vissa järnatomer i kofaktorn. Detta ledde gradvis till att hela det aktiva centrumet upplöstes. Genom att förstå vilka järnatomer som påverkas särskilt, forskarna hoppas kunna bättre skydda biotekniskt intressanta proteiner mot syre i framtiden.
