a, Strukturell modell av 2-HE(MHET)3 (färgad stickmodell) dockad i vildtyp LCC (grå band). Det förmodade substratbindande stället för LCC kan delas in i tre underställen (-2, −1, +1), var och en i kontakt med MHET -enheterna numrerade i förhållande till den scissila esterbindningen (röda trianglar). Aminosyror i LCC:s första kontaktskal visas som gråstavar. Katalytiska rester är i magenta. b, Beräknad procentuell förbättring av specifik aktivitet av Pf-PET-depolymerisation av F243I- och F243W-varianterna jämfört med vildtyps-LCC vid 65 °C (6,9 nmol) protein g SÄLLSKAPSDJUR −1 och 2 g SÄLLSKAPSDJUR l buffert −1 ). Betyder ± s.d. (n = 3) visas; *P < 0,025; **P < 0,005 (ensidigt t-test). Kreditera: Natur (2020). DOI:10.1038/s41586-020-2149-4
Ett team av forskare från TBI, Université de Toulouse, CRITT Bio-Industry and Carbios, Biopôle Clermont Limagne, har konstruerat ett allmänt känt enzym för att effektivt bryta kedjorna som håller byggstenarna av polyetentereftalat (PET) ihop. I deras papper publicerad i tidskriften Natur , gruppen beskriver hur de utvecklade enzymet och hur bra det fungerade i en testanläggning.
PET är en mycket vanlig typ av plast som används i produkter från läskflaskor till plastpåsar - det är också källan till mycket skräp. Trots ansträngningar från konsumenternas sida att återvinna sådana material, återvinningsföretagens förmåga att riva ner dem i sina basdelar för återanvändning är ganska begränsade. Tills nu, processer som har använts för att bryta de bindningar som håller ihop PET-monomerer har varit ineffektiva – bara 30 procent av materialen återanvänds. I denna nya ansträngning, forskarna har konstruerat ett enzym känt för att bryta ner plast för högre effektivitet.
Lövgrenkompostkutinasenzymet, som namnet antyder, är ett enzym som finns i naturen som kan bryta de bindningar som håller samman bladen, gör dem smältbara. Tidigare forskning har visat att de kan göra samma sak med PET, men väldigt ineffektivt. Teamet började sitt arbete med att ta en närmare titt på enzymet och letade specifikt efter nyckelaminosyrorna som användes för att binda till länkarna som håller ihop PET-monomerer. De skapade sedan hundratals mutanta enzymer med olika aminosyraegenskaper.
Nästa, de testade mutanterna på deras plastiska munkningsförmågor. Efter mycket ansträngning, de kunde hitta och isolera mutanten som fungerade bäst - de fann att det var 10, 000 gånger effektivare på att skära PET-bindningar än det naturliga enzymet. Teamet massproducerade sedan partier av det muterade enzymet och placerade dem i en reaktor för testning. De fann att enzymet de hade skapat kunde bryta ner 200 gram PET på bara 10 timmar – och att det var 90 procent effektivt. De använde sedan det nedbrutna materialet som genereras av enzymet för att skapa nytt PET, och fann att den var lika stark som de som hade återvunnits. Teamet planerar att bygga en större reaktor för att bevisa att processen är ekonomiskt lönsam.
© 2020 Science X Network
