Inbäddningen av hydrofoba molekyler i vatten ser helt annorlunda ut än vad som tidigare antagits. I vatten, hydrofoba molekyler är omgivna av två olika vattenpopulationer:det inre skalet bildar ett tvådimensionellt nätverk av vattenmolekyler. Nästa skikt bildas av en andra vattenpopulation som är nästan bulkliknande men bildar något starkare vätebindningar till bulkvattnet. Antagandet hittills var att tetraedrisk, "isliknande" vatten dominerar i det innersta hydreringsskalet av hydrofoba molekyler. Det motsatta är fallet. Dessa nya rön publicerades av teamet som leds av professor Martina Havenith, ordförande för fysikalisk kemi II vid Ruhr-Universität Bochum (RUB) i Journal of Physical Chemistry Letters den 18 juni 2020.

Insikter genom THz-spektroskopi och simuleringar

I deras studie, forskarna undersökte vätebindningsnätverket runt den hydrofoba solvatiserade alkoholen tert-butanol, eftersom forskare använder alkoholer som prototypmodeller för hydrofoba molekyler. Teamet kombinerade resultat från terahertz (THz) spektroskopi och simuleringar.

I THz-spektroskopi, forskare mäter absorptionen av THz-strålning i ett prov. Absorptionsspektrumet ger ett fingeravtryck av vattennätverket.

De fick en detaljerad bild av vattenlagren som omger molekylen. "Vi hänvisar till det innersta lagret som HB-omslag, där HB står för vatten-vätebindning, " förklarar Martina Havenith. Det översta lagret kallas HB-hydration2bulk, eftersom den beskriver gränssnittet till bulkvattnet. Kombinerad, båda skikten av beläggningen är ibland inte tjockare än ett enda skikt av vattenmolekyler. "Ibland, en enda vattenmolekyl kan vara en del av båda lagren."

Innerskiktet är längre stabilt

När temperaturen höjs, det yttre skiktet smälter först, och HP-omslagsskiktet förblir längre intakt. "Det inre lagret har också mindre frihet att bilda distinkta konfigurationer på grund av det lösta ämnets hydrofobicitet, " säger Havenith. "Eftersom individuella vattenmolekyler alltid måste vända sig bort från alkoholen, de bildar en tvådimensionell, löst nätverk." Vattenmolekyler i det yttre lagret har mer frihet att röra sig och därför också fler möjligheter att ansluta till andra vattenmolekyler; forskare kallar detta fenomen som större entropi.

Denna typ av interaktion är relevant för veckningsprocesser av proteiner såväl som biomolekylär igenkänning mellan ett läkemedel och dess målmolekyl. Att förstå vattnets roll spelar en avgörande roll i processen.