Här är varför:
* Aktiv webbplatsspecificitet: Catalase har en mycket specifik aktiv plats som är formad och laddad för att perfekt passa strukturen för väteperoxid. Denna exakta passning gör det möjligt för enzymet att binda till substratet och katalysera nedbrytningsreaktionen.
* Reaktionsmekanism: Katalas använder en unik mekanism som involverar en järninnehållande hemgrupp för att bryta ner väteperoxid i vatten och syre. Denna mekanism är optimerad för väteperoxid och rymmer inte lätt andra molekyler.
Medan katalas ibland kan uppvisa aktivitet mot andra molekyler, såsom alkylhydroperoxider , det är betydligt mindre effektivt jämfört med dess verkan mot väteperoxid. Det här betyder:
* Reaktionshastigheten är mycket långsammare.
* Enzymets affinitet för dessa andra substrat är mycket lägre.
Även om katalas kan interagera med andra molekyler, är dess primära funktion att bryta ner väteperoxid. Det är ett viktigt enzym för att skydda celler från de skadliga effekterna av denna reaktiva syrearter.
