Proteiner är grundläggande makromolekyler för livet, med en mångfald funktioner, som att fungera som kanaler genom cellväggar, katalysatorer, DNA -böjare, etc. När det gäller dessa funktioner, det som är viktigt är layouten på de sekundära grenarna, består av varje proteins aminosyror, såsom alanin, glutamin, arginin, fenylalanin och tyrosin. Dessa stabiliseras främst av svaga interaktioner - såsom vätebindningar, intramolekylära interaktioner, och intermolekylära dispersiva krafter, - mellan ryggraden och sidokedjan av deras aminosyror.
I en ny studie publicerad i EPJ D. , Jorge González från universitetet i Baskien, i Leioa, Spanien och kollegor har utvecklat en teoretisk metod för att beräkna den mest stabila disposition som biomolekyler försöker anamma när de är tillsammans, eller i nära kontakt i fall där bindningen är svag. De visar också att deras modell överensstämmer med vår förståelse av samma system från experiment, såsom spektroskopisk analys.
Den stora storleken på dessa molekyler förhindrar korrelation mellan resultaten av konfigurationen som erhållits för de isolerade aminosyrorna till samma aminosyror som utgör de sekundära grenarna i proteinstrukturen. Kunskap om konformationen antagen av de begränsade aminosyrorna, författarna tror, kan vara användbart för extrapolering av deras egenskaper till större system, som polypeptider eller proteiner.
Teamet använde först molekylär mekanik för att identifiera 3D -konformationen där energin i biomolekylerna skulle vara den mest stabila. De inkluderade sedan kvantmekanikinteraktioner i sin modell för att bättre förstå strukturen och vibrationerna i de olika konformationerna tillsammans med deras elektrontäthet. De analyserade sedan arten av intramolekylära krafter i varje aminosyra med hjälp av bindningstyper som vätebindningar.
De fann att de 15 mest stabila konformationerna som studerades hade isolerade täckta aminosyror vars struktur liknar de som finns i proteiner. Dock, de spelar en annan roll i de studerade aminosyrorna, beroende på karaktären av deras sidokedja.
