När materialforskaren Omar Saleh vid UC Santa Barbara och doktoranden Ian Morgan försökte förstå det mekaniska beteendet hos störda proteiner i labbet, de förväntade sig att efter att ha sträckts ut, ett visst modellprotein skulle gå tillbaka omedelbart, som ett gummiband.

Istället, detta störda protein slappnade av långsamt, tar tiotals minuter att slappna av i sin ursprungliga form – ett beteende som trotsade förväntningarna, och antydde en inre struktur som man länge trodde fanns, men har varit svårt att bevisa.

"Avslappningshastigheten är viktig eftersom den ger oss en inblick i proteinets strukturella organisation, sa Morgan, huvudförfattaren i en tidning publicerad i Fysiska granskningsbrev . "Detta är viktigt eftersom den strukturella organisationen av ett protein vanligtvis är relaterad till dess biologiska funktion."

Medan ett protein med fasta "veck" - en väldefinierad tredimensionell struktur - är förknippad med dess funktion, störda proteiner, med sina instabila strukturer, härleda sina funktioner från sin dynamik.

"Mer än 40% av mänskliga proteiner är åtminstone delvis oveckade, och de är ofta kopplade till kritiska biologiska processer såväl som försvagande sjukdomar, sa Morgan.

Den långsamma avslappningen är faktiskt ett beteende som vanligtvis är reserverat för vikta proteiner.

"På 1980-talet upptäcktes att vikta proteiner uppvisar långsamma avslappningar, Morgan sa, i ett beteende som är typiskt för glasögon - en klass av material som varken är riktigt flytande eller kristallina fasta tillstånd, men kan uppvisa egenskaper hos endera staten.

"Vi har studerat vikta proteiner under lång tid och har utvecklat många bra verktyg för dem, så det kom snabbt på att de långsamma avslappningarna kunde förklaras av en mekanism genom vilken "frustrerade" molekyler försöker passa sig själva i ett litet utrymme, "Sa Morgan - en mekanism som kallas "jamming." "Denna förklaring hjälpte oss att bättre förstå strukturen hos vikta proteiner och förklara glasartat beteende i många andra system."

Dock, proteinet, som forskarna försökte sträcka med hjälp av en enhet som kallas en magnetisk pincett, var ett stört protein. Per definition, det försökte inte packa många molekyler i ett litet utrymme, så det ska inte stöta på störningsproblemet, sa Saleh.

"Så, när vi observerade långsamma avslappningar, det betydde antingen att vår definition av proteinet var fel eller så måste det finnas en annan mekanism, sa Morgan.

Vidare, genom att låta det sträckta proteinet slappna av men sträcka det igen med mindre kraft innan det hade en chans att slappna av helt, forskarna fann att proteinet "kom ihåg" sin tidigare sträckning - initialt förlängning, som förväntat med mer kraft, men så småningom avslappnade man långsamt igen och förlänger som förväntat med mindre kraft, men sedan långsamt slappna av med tiden. Konceptuellt, Morgan förklarade, ju längre proteinet sträcks ut desto längre tid tar det att slappna av, därför "minns" den hur länge den drogs.

För att förklara dessa oväntade, glasartade beteenden, forskarna hämtade inspiration från några ganska vardagliga föremål:skrynkligt papper och minneskum. Både strukturellt störda system, de uppvisar en liknande långsam, logaritmisk relaxation efter att ha utsatts för krafter, och särskilt när det gäller skummet, en "minneseffekt".

För forskarna föreslog beteenden att liksom minneskum och skrynkligt papper, proteinets inre struktur var inte en av en enda, fast enhet, men en av flera, oberoende understrukturer med en rad styrkor mellan stark och svag som svarar på en rad krafter som utövas på materialet under olika långa tider. Till exempel, starka strukturer kan motstå en viss påfrestning innan de dras isär och vara de första att slappna av, medan svaga strukturer sträcker sig med mindre krafter och tar längre tid att slappna av.

Baserat på denna uppfattning om flera understrukturer och bekräftad med experimentella data, forskarna fastställde att proteinets logaritmiska relaxationshastighet är omvänt proportionell mot sträckkraften.

"Ju starkare sträckkraften som appliceras på det oordnade proteinet, ju mer proteinet slappnade av på samma tid, " förklarade Saleh.

"Mekaniska störda system med liknande strukturella arrangemang tenderar att vara anmärkningsvärt hållbara, " sade Morgan. "De har också olika mekaniska egenskaper beroende på hur mycket du drar och komprimerar dem. Detta gör dem mycket anpassningsbara, beroende på kraftens storlek och frekvens." Att förstå strukturen bakom denna förmåga att anpassa sig kan öppna dörren till framtida dynamiska material, den där, Morgan sa, "precis som din hjärna, hjälper dem att filtrera bort oviktig information och gör dem mer effektiva när det gäller att lagra upprepade stimuli."