(PhysOrg.com) - En forskargrupp vid National Institute of Standards and Technology har kvantifierat interaktionen mellan guldnanopartiklar och viktiga proteiner som finns i mänskligt blod, ett tillvägagångssätt som borde vara användbart vid utvecklingen av nanopartikelbaserade medicinska terapier och för att bättre förstå det fysiska ursprunget till toxiciteten hos vissa nanopartiklar.

Nanopartiklar visar löfte som vehiklar för läkemedelstillförsel, som medicinska diagnostiska verktyg, och som cancerbehandlingsmedel i sin egen rätt. Guld nanopartiklar, sfärer som varierar i storlek mellan 5 och 100 miljarddelar av en meter i diameter, är särskilt användbara på grund av de många sätt som deras metallytor kan "funktionaliseras" genom att fästa skräddarsydda molekyler för att utföra olika uppgifter i kroppen. Dock, behandlingar kräver att ett stort antal partiklar injiceras i blodomloppet, och dessa kan vara farliga om de interagerar med kroppen på oförutsedda sätt.

Enligt NIST materialforskare Jack Douglas, ett av de främsta problemen som nanomedicin står inför är proteiners tendens att fastna på nanopartiklarna som flyter fritt i blodomloppet. "Nanopartiklar belagda med proteiner kommer i allmänhet att förändra sin interaktion med kroppen och nanopartiklarna kan förväntas inducera en komplementär förändring i proteinkemisk aktivitet, Säger Douglas. "Beläggningen kan också få nanopartiklarna att klumpa ihop sig i stora aggregat, vilket kan provocera fram ett enormt immunsvar. Självklart, det är något du vill undvika. ”

Forskare har dålig förståelse för dessa interaktioner, så NIST-teamet bestämde sig för att utforska vad som händer när nanopartiklar av olika storlekar möter fem vanliga blodproteiner. Med hjälp av en mängd mikroskop och spektroskopiapparater, teamet hittade flera allmänna beteendemönster. "När proteinerna fastnar vid nanopartiklarna, de optiska egenskaperna hos både partiklarna och proteinerna förändras, Säger Douglas. "Att mäta dessa förändringar hjälper oss att kvantifiera nanopartikelns klibbighet för proteinerna, tjockleken på det adsorberade proteinskiktet och partiklarnas benägenhet att aggregera på grund av närvaron av proteinskikten."

Mer specifikt, laget fick veta att alla fem proteinerna fastnade för guldet, får NP att aggregera, och att öka sfärernas diameter ökade deras klibbighet. De fann också att denna aggregering vanligtvis orsakade en viss förändring i formen på proteinerna - "vilket i allmänhet också innebär en förändring i deras funktion, Säger Douglas.

Aggregation leder inte alltid till en giftig reaktion, Douglas säger, men kan påverka om läkemedlen på nanopartiklarna någonsin når sitt avsedda mål. "Huvudsaken är att interaktioner till stor del bestäms av förekomsten av proteinlagret, " han säger. "Du vill veta något om dessa proteinlager om du vill veta vad nanopartiklar kommer att göra i kroppen."

Douglas säger att NIST-studien tar upp metrologibehov som identifierats i en rapport från National Research Council** som publicerades det senaste året som efterlyser mer kvantitativa tester för nanopartikelinteraktioner med biologiska medier och att mycket mer arbete behövs längs denna och andra linjer. "Till exempel, vi förstår ännu inte hur olika stora partiklar binder till cellernas ytmembran, det är där många läkemedelsinteraktioner äger rum, " han säger.