Elektronmikroskopi är en av de viktigaste metoderna som används för att undersöka proteinstruktur. Att studera dessa strukturer är av nyckelvikt för att belysa deras funktion som matar grundläggande information till ett antal områden såsom strukturell biologi, cellbiologi, cancerforskning, och andra biomedicinska områden. Det ökar också förståelsen för biomineralisering.

Ett nytt alternativ för att avbilda proteiner är vätskefaselektronmikroskopi (LPEM), som är kapabel att avbilda naturlig (ofärgad) proteinstruktur och andra prover såsom nanomaterial eller celler i vätska. Denna teknik har utvecklats under de senaste femton åren. Tills nyligen, den diskuterade om strålningstoleransen för vätskeprover skulle vara bättre eller sämre jämfört med amorf is. I deras senaste publikation, Sercan Keskin och Niels de Jonge från INM-Leibniz Institute for New Materials demonstrerar nu, att strålningstoleransen ökas med en storleksordning jämfört med ett prov i is. Detta resultat uppnåddes genom att förbereda ett mikrotubuliprov i en grafenvätskecell. Viktigt var att använda en så låg hastighet som möjligt vid vilken elektronstrålebestrålningen applicerades.

Traditionellt, prover fixerades, färgade med en metall för att förbättra deras kontrast, torkade sedan, inbäddad i plast, skär i tunna sektioner, och avbildas sedan i den vakuummiljö som krävs för elektronmikroskopi. Kryoelektronmikroskopi övervinner nackdelarna förknippade med denna provberedning och ger möjlighet att studera proteiner i ett nära till naturligt hydratiserat tillstånd genom att förbereda dem i amorf is. Dock, en nyckelimitation är den höga känsligheten hos proverna för elektronstrålebestrålning, så att statistiskt brus i bilden förhindrar hög upplösning och många tiotusen brusiga bilder av identiska strukturer måste avbildas för att lösa strukturen.