Aminosyror är en av de fyra huvudsakliga makromolekylerna i livet, de andra är kolhydrater, lipider och nukleinsyror. De fungerar främst som de monomera enheterna för proteiner Eftersom aminosyror gör att proteiner och proteiner står för större delen av din kroppsmassa, är dessa syror bokstavligen de saker som människor (och andra djur). Brister i en eller flera aminosyror kan leda till ofullständiga eller dåligt konstruerade vävnader och tros också spela en roll i uppkomsten av vissa cancerformer. Människokroppen kan syntetisera 10 av dessa syror, men de andra 10 måste erhållas från kostkällor och kallas därför essentiella aminosyror Aminosyror som kroppen kan tillverka kallas icke-essentiella aminosyror, en något missvisande term eftersom kroppen faktiskt kräver dem. Varje aminosyra har både en huvudbokstavsförkortning och en förkortning med tre bokstäver (t.ex. tyrosin och går av både "tyr" och "Y"). Ibland modifieras aminosyror efter att de redan har införlivats i proteiner (ett exempel är hydroxylering av prolin). Aminosyror har blivit populära i kosttillskott bland människor intresserade av allmän hälsa och de som hoppas kunna bygga muskelmassa genom en kombination av viktträning och näringsmässiga ingrepp. Den universella strukturen för alla aminosyror är en central kolatom som har en karboxyl-grupp, en aminogrupp, en väteatom och en em> "R" sidokedja karboxylgruppen De 20 aminosyrorna som finns i naturen kallas alfa-aminosyror Aminosyror varierar i massa från 75 gram per mol (glycin) till 204 gram per mol (tryptofan), och är i genomsnitt mindre än sockerglukosen ( 180 gram per mol). Om varje aminosyra observerades med samma frekvens i naturen, skulle var och en stå för cirka 5 procent av aminosyrorna i proteinstrukturer (100 procent dividerat med 20 aminosyror \u003d 5 procent per aminosyra). I verkligheten varierar dessa förekomstfrekvenser från drygt 1,2 procent (tryptofan och cystein) till knappt 10 procent (leucin). "R" -kedjorna, eller helt enkelt R-kedjorna, faller in i olika underkategorier som både beskriver och bestämmer aminosyrans biokemiska beteende som helhet. Ett vanligt schema kategoriserar aminosyror som hydrofobt Hydrofobic kommer från det grekiska för "vattenfruktande", och dessa åtta aminosyror är så märkta eftersom deras sidokedjor är icke-polära, vilket innebär att de inte har någon elektrostatisk nettoladdning eller en asymmetriskt fördelad laddning. Som ett resultat av den här egenskapen finns hydrofoba aminosyror vanligtvis på insidan av proteiner, "säkra" från vatten. På liknande sätt tenderar dessa syras hydrofila kamrater att samlas på de yttre ytorna av proteiner. Laddade och amfipatiska molekyler visar under tiden sina egna charm och särdrag. Följande är en lista över enskilda aminosyror tillsammans med några av deras utmärkande egenskaper. De presenteras i ordning på deras förkortningar med en bokstav för att underlätta referens, men om du väljer att försöka memorera namnen på aminosyrorna, bör du använda oavsett gruppschema eller annat trick som gör denna uppgift så lätt som möjligt. Dessa åtta aminosyror grupperas vanligtvis ihop och kallas ibland "icke-polära" i stället för hydrofoba, även om de i princip betyder samma sak. De deltar i det inre av proteiner i van der Waals interaktioner Tryptofan ingår ibland i denna grupp, men den är faktiskt amfipatisk. Dessa aminosyror kallas ofta "polära, men oladdade." De peppar på de yttre ytorna på proteiner och rekyler inte i närvaro av vatten. Dessa föreningar uppträder mycket som hydrofila (polära) aminosyror genom att de lätt interagerar med vatten, men de har en nettoladdning på +1 eller -1. Detta gör dem syror (protondonatorer) eller baser (protonacceptorer) vid pH eller surhet i människokroppen. "Amfipatiska" översätter ungefär till "känsla av båda" på grekiska, och dessa aminosyror kan fungera som både icke-polära (hydrofoba) och polära (hydrofila), nästan som en softbollspelare som inte är en superstjärna eller smet men kan fungera kapabelt i båda roller i en sport där de flesta spelares kapacitet är mycket specialiserad. De bär inte en nettoladdning utan fördelningen av elektriska laddning längs R-kedjorna för dessa aminosyror är markant asymmetrisk.
. De 20 naturligt förekommande aminosyrorna finns i alla levande saker, från bakterier till människor.
Allmänt Aminosyrainfo
. Dessa erbjuds ibland som viktiga aminosyratillskott.
Den grundläggande strukturen för aminosyror
som varierar från aminosyra till aminosyra bunden till den.
består av en kolatom som är dubbelbunden till en syreatom och även bunden till en hydroxyl (-OH) -grupp. Det kan representeras som -CO (OH) och det är detta som tjänar dessa föreningar beteckningen "syra", eftersom väteatomen i hydroxylkomponenten enkelt doneras och lämnar en -CO (O-) grupp.
eftersom aminogruppen (-NH2) är kopplad till alfakolet i karboxylsyran, som är kolet bredvid -CO ( OH) -grupp. Detta kol är också det "centrala" kolet som beskrivs ovan.
Kategorier av aminosyror
, hydrofilt
(eller polärt antal), laddat
eller amfipatiskt
.
Hydrofoba aminosyror -
, som är som kovalenta eller joniska bindningar men mycket svagare och mer övergående.
, som inte har något att göra med lukten (aminosyror är luktfria) och indikerar i stället närvaron av en fenylgrupp (en sexkolring innehållande tre dubbelbindningar). > Isoleucin (ile eller I): En isomer av leucin med en enda metyl (-CH3) -grupp fäst vid ett annat kol i R-kedjan. (Isomerer har samma antal och typ av atomer, men olika rumsliga arrangemang.)
( BCAA), en hänvisning till konstruktionen av R-kedjan. Eftersom de flesta djur inte kan syntetisera BCAA är dessa två av de essentiella aminosyrorna.
< li> Valine (val eller V): En annan BCAA; ekvivalent med en leucinmolekyl med en skelett med metylgrupp.
Hydrofila aminosyror
Laddade aminosyror
Amfipatiska aminosyror
(5-hydroxytryptamin).
