Den briljante fysikern Richard Feynman sa berömt att, i princip, biologi kan förklaras genom att förstå atomernas vickling och vickling. För första gången, ny forskning från University of Bristol, Storbritannien och University of Waikoto, Nya Zeeland förklarar hur denna "vickling och vickling" av atomerna i enzymer - proteinerna som får biologiska reaktioner att hända - "koreograferas" för att få dem att arbeta vid en viss temperatur. Enzymkatalys är avgörande för livet, och den här forskningen belyser hur enzymer har utvecklats och anpassats, gör det möjligt för organismer att utvecklas för att leva vid olika temperaturer.

Detta är den första studien som kopplar enzymets dans (i atomär detalj) direkt till dess optimala temperatur. Dessa rön ger nya insikter om hur strukturen hos enzymer är relaterad till dess roll som katalysator och viktigare, skulle kunna ge en väg för att designa bättre biokatalysatorer för användning i kemiska reaktioner i industriella processer, såsom tillverkning av läkemedel. Det antyder också varför proteiner så småningom föredrogs av evolutionen framför nukleinsyror som katalysatorer inom biologi:proteiner erbjuder mycket större förmåga att "justera" sin "vickling och vickling" och deras svar på kemiska reaktioner.

Dr Marc van der Kamp och professor Adrian Mulholland (Bristol) arbetade med professor Vic Arcus (Waikoto, NZ) och kollegor, för att ta reda på hur "vickande och jiggling", eller dynamiken hos enzymer "stäms ned" under reaktionen de katalyserar. Som ett resultat, enzymernas värmekapacitet förändras under reaktionen, och det är storleken på denna förändring som är den kritiska faktorn för att bestämma den temperatur vid vilken enzymet fungerar bäst.

Så vad gör att värmekapaciteten hos ett enzym förändras under reaktionen? Och hur är detta olika i olika enzymer, så att deras katalytiska aktiviteter är avstämda för att passa organismen och temperaturen i miljön de lever i?

Dr Van der Kamp sa:"Våra datorsimuleringar av "vickande och vickande" av enzymer i olika stadier av reaktionen berättar för oss hur dessa strukturella fluktuationer ger upphov till skillnaden i värmekapacitet, och därigenom kan förutsäga den optimala temperaturen för ett enzym. Vårt arbete visade att vi kan göra detta exakt för två helt olika enzymer, genom att jämföra med experimentella data.

"Det som är fascinerande att se är att hela enzymstrukturen är viktig:'dansen' förändras inte bara nära där den kemiska reaktionen äger rum, men också i delar mycket längre bort. Detta får konsekvenser för evolutionen:kombinationen av enzymstrukturen och reaktionen som enzymet katalyserar kommer att definiera dess optimala arbetstemperatur. En subtil förändring i strukturen kan förändra "dansen".

Arbetet hjälper till att förklara hur organismer kan utvecklas till att leva vid olika temperaturer, och tips om varför proteiner så småningom föredrogs av evolutionen framför nukleinsyror som katalysatorer inom biologi:proteiner erbjuder mycket större förmåga att "justera" sin "vickling och vickling" och deras svar på kemiska reaktioner.

Enzymer har en optimal temperatur vid vilken de är mest katalytiskt aktiva. Över den temperaturen, de blir mindre aktiva. Lärobokens förklaring är att enzymer utvecklas (förlorar sin funktionella form), men detta är inte korrekt. Istället, en grundläggande fysisk egenskap - värmekapaciteten - förklarar och förutsäger temperaturberoendet hos enzymer. Värmekapaciteten ändras under reaktionen och "justeras" för att ge den optimala temperaturen.