Plastflaskorna vi slänger idag kommer att finnas i hundratals år. Det är en av de viktigaste anledningarna till att problemet med förorenande plastföroreningar, som har en dödlig effekt på marint liv, är så allvarligt.

Men forskare upptäckte nyligen en stam av bakterier som bokstavligen kan äta plasten som används för att göra flaskor, och har nu förbättrat det för att få det att fungera snabbare. Effekterna är blygsamma - det är inte en komplett lösning på plastföroreningar - men det visar hur bakterier kan bidra till att skapa mer miljövänlig återvinning.

Plast är komplexa polymerer, vilket betyder att de är långa, upprepande kedjor av molekyler som inte löser sig i vatten. Styrkan hos dessa kedjor gör plasten mycket hållbar och innebär att det tar mycket lång tid att brytas ner naturligt. Om de kunde delas upp i deras mindre, lösliga kemiska enheter, då skulle dessa byggstenar kunna skördas och återvinnas för att bilda ny plast i ett sluten system.

2016, forskare från Japan testade olika bakterier från en flaskåtervinningsanläggning och fann det Ideonella sakaiensis 201-F6 kan smälta plasten som används för att göra flaskor för engångsbruk, polyetentereftalat (PET). Det fungerar genom att utsöndra ett enzym (en typ av protein som kan påskynda kemiska reaktioner) som kallas PETase. Detta delar upp vissa kemiska bindningar (estrar) i PET, lämnar mindre molekyler som bakterierna kan absorbera, använda kolet i dem som en matkälla.

Även om andra bakterieenzymer redan var kända för att långsamt smälta PET, det nya enzymet hade tydligen utvecklats specifikt för detta jobb. Detta tyder på att det kan vara snabbare och mer effektivt och därmed ha potential för användning i bioåtervinning.

Som ett resultat, flera team har försökt förstå exakt hur PETase fungerar genom att studera dess struktur. Under de senaste 12 månaderna har grupper från Korea, Kina och Storbritannien, USA och Brasilien har alla publicerat arbete som visar enzymets struktur vid hög upplösning och analyserar dess mekanismer.

Dessa papper visar att den del av PETas -proteinet som utför den kemiska matsmältningen är fysiskt skräddarsydd för att binda till PET -ytor och fungerar vid 30 ° C, gör den lämplig för återvinning i bioreaktorer. Två av lagen visade också att genom att subtilt ändra enzymets kemiska egenskaper så att det interagerade med PET på olika sätt fick det att fungera snabbare än det naturliga PETaset.

Att använda enzymer från bakterier i bioreaktorer för att bryta ner plast för återvinning är fortfarande lättare sagt än gjort. De fysiska egenskaperna hos plast gör dem mycket svåra för enzymer att interagera med.

PET som används i dryckesflaskor har en halvkristallin struktur, vilket innebär att plastmolekylerna är tätt packade och svåra för enzymet att komma till. Den senaste studien visar att det förbättrade enzymet förmodligen fungerade bra eftersom den del av molekylen som är involverad i reaktionen är mycket tillgänglig, vilket gör det enkelt för enzymet att attackera även de begravda PET -molekylerna.

Blygsamma förbättringar

Förbättringarna av PETase -aktiviteten var inte dramatiska, och vi är inte i närheten av en lösning på vår plastkris. Men denna forskning hjälper oss att förstå hur detta lovande enzym bryter ner PET och tipsar om hur vi kan få det att fungera snabbare genom att manipulera dess aktiva delar.

Det är relativt ovanligt att kunna konstruera enzymer för att fungera bättre än de har utvecklats genom naturen. Kanske återspeglar denna prestation det faktum att bakterierna som använder PETase först nyligen utvecklats för att överleva på denna konstgjorda plast. Detta kan ge forskare ett spännande tillfälle att gå om evolutionen genom att konstruera optimerade former av PETase.

Det finns en oro, fastän. Även om modifierade bakterier som används i bioreaktorer sannolikt kommer att vara mycket kontrollerade, det faktum att det utvecklades för att förstöra och konsumera plast i första hand tyder på att detta material vi litar på så starkt kanske inte är så hållbart som vi trodde.

Om fler bakterier började äta plast i naturen kan produkter och strukturer som är utformade för att hålla många år hotas. Plastindustrin skulle stå inför den allvarliga utmaningen att förhindra att dess produkter blir förorenade av hungriga mikroorganismer.

Lärdomar från antibiotika lär oss att vi är långsamma att överlista bakterier. Men kanske studier som dessa kommer att ge oss ett försprång.

Denna artikel publicerades ursprungligen på The Conversation. Läs originalartikeln.