Små värmechockproteiner (sHSPs) är molekylära chaperoner som binder till oveckade proteiner för att förhindra proteinaggregation och försvara mot cellulär stress. Mutationer i mänskliga sHSPs är associerade med ärftliga sjukdomar inklusive katarakt och kardiomyopati.

Individuella sHSP binder till varandra för att bilda oligomerer. Hassane Mchaourab, Ph.D., och kollegor har tidigare upptäckt att införande av en liten peptid i en bakteriell sHSP kan få den att expandera från en oligomer med 24 subenheter till en oligomer med 48 subenheter.

Utredarna undrade om flexibilitet i strukturen av oligomerer bidrar till sHSP-funktionen. Nu, i studier ledda av Sanjay Mishra, Ph.D., de visade att förändring av sekvensen och längden av den infogade peptiden genererar en rad oligomerer med 30 till 38 subenheter. Den olikformiga samlingen av oligomerer bundna till ett modellprotein med högre affinitet.

Resultaten, redovisas i tidskriften Strukturera , stödja en modell där modulär sHSP-arkitektur bidrar till sHSPs förmåga att fungera som ledsagare för en rad ovikta proteiner.