Ett samarbete som främst leds av forskare från Tokyo University of Agriculture and Technology (TUAT) i Japan har utvecklat en ny metod för molekylär design för att kontrollera både temperaturreversibilitet och styvhet hos nanofibrer som är gelbildande peptider. Peptidennanofiberhydrogelen kan användas som biomedicinskt material. Denna metod kommer att tillåta peptiden nanofibrer för mer biomedicinsk tillämplig.

Forskarna publicerade sina resultat den 8 juli Chemistry-A European Journal , som framhävdes på framsidan och omslagsprofilen.

I allmänhet, vissa peptider bildar nanofiberhydrogeler. Dessa peptider är korta kedjor av naturliga aminosyror som finns i alla levande organismer. Eftersom dessa är biovänliga, de har använts i stor utsträckning inom medicin som vävnadsåtervinningsmaterial, regenerativa medicinska material, extracellulära matriser, cellodlingsmaterial, och läkemedelstillförselbehållare.

"För vissa medicinska tillämpningar av nanofiberpeptider, vi behöver utveckla en teknik för att kontrollera både styvhet (mekanisk hållfasthet) och temperaturrespons som växlar mellan gel (fast) och sol (flytande), sa Takahiro Muraoka, Ph.D., motsvarande författare på tidningen och docent vid institutionen för tillämpad kemi, Graduate School of Engineering vid TUAT. "Det är, dock, svårt att förbättra båda funktionerna samtidigt. Till exempel, när man ökar styvheten hos en peptidnanofiber genom att ersätta en enkel aminosyra alanin till en mer hydrofob aminosyra fenylalanin, det är känt att temperaturresponsen ofta går förlorad."

I sina experiment, de fann att en aminosyraersättning som ansågs göra en mjukare gel oväntat bildade en hårdare gel. De använde 5 uppsättningar av olika peptider som hade 16 aminosyror. Intressant, en speciell peptid förlorade inte temperatursvar. Peptiden (koncentration vid 1 % i lösning) bildade gel (fast) vid 20°C (68°F) och när temperaturen ökade till 80°C (178°F) blev gelén mjuk (flytande). När du sänker temperaturen från 80°C till 20°C, den fasta gelén bildades igen. "Denna temperaturreversibla funktion är tillämplig för läkemedelstillförsel genom lokal injektion, sa Muraoka.

De ersatte alanin i mitten av peptiden till glycin, den enklaste aminosyran. Glycinersättningen gör vanligtvis gelen mjukare. De använde vanlig analytisk instrumentering som CD, IR, och TEM-mikroskopi för att förstå exakt hur gelén bildades. De använde också en beräkningsmetod, kallas molekylär dynamiksimulering. "Baserat på våra resultat, vi kan nu designa peptider bättre genom datorsimulering, sa Muraoka.

Vidare, peptidnanofibern var celladhesiv, som är lämpligt som biomaterial för cellodling och vävnadsregenerering. "Denna forskning kommer att öppna nya vägar för att designa peptidnanofibrer som är mer biomedicinskt användbara, " tillade Muraoka.