Vissa molekylers förmåga, såsom feta eller oljiga molekyler, att stöta bort vatten kallas hydrofobicitet. Motsatsen, vatten attraherar, är hydrofilicitet. Den hydrofoba kraften som håller vattenmolekyler borta är en av de mest grundläggande kemiska interaktionerna, men det handlar inte bara om varför olja och vatten inte blandas, det ligger i hjärtat av hur proteinerna, det molekylära maskineriet i våra celler viker sig till sin aktiva form och faktiskt hur de arbetar för att hålla oss och alla andra levande varelser vid liv.

Forskning publicerad i International Journal of Computational Biology and Drug Design , har undersökt egenskaperna hos två typer av hydrofoba grupper i sex specifika typer av proteiner, de biologiska katalysatorerna som kallas enzymer. Anindita Roy Chowdhury (Chakravarty) från GD Goenka University, i Haryana och hennes kollegor H.G. Nagendra vid Sir M Visvesvaraya Institute of Technology, i Bengaluru, och Alpana Seal från University of Kalyani, i västra Bengal, Indien, förklara hur de hydrofoba egenskaperna hos alifatiska och aromatiska grupper på aminosyrorna som bygger upp en proteinkedja sedan tillåter kedjan att vrida sig och vända och vikas in på sig själv för att bilda sin aktiva struktur. Alifatiska grupper, eller rester, är i huvudsak kedjor av kol- och väteatomer medan aromatiska grupper vanligtvis är ringar av kol- och väteatomer som är förenade med aminosyrastrukturen.

Forskarna hade tidigare identifierat de aromatiska och alifatiska resterna som bidrar mest och minst till hydrofob karaktär i sex enzymklasser. I det pågående arbetet, de har undersökt de olika hydrofoba aminosyrornas relativa bidrag till hydrofobicitet i både aromatiska och alifatiska kategorier.

De har funnit att det finns ett omvänt samband mellan rester med liknande hydrofob styrka både i aromatiska och alifatiska kategorier. Så, till exempel, närvaron av en aminosyra såsom tryptofan som innehåller en aromatisk grupp har motsatt effekt av en som fenylalanin. Ett liknande samband finns i par aminosyror med alifatiska sidokedjor, såsom isoleucin och leucin. Leucin, isoleucin, och fenylalanin är avgörande för att skapa en hydrofob, icke-polär, miljön i kärnan av ett enzym som måste binda icke-polära molekyler.

"Denna analys kommer sannolikt att ge insikt för finare analys av enzymmolekylen, " skriver laget.