Musslor överlever genom att hålla sig till stenar i de hårda vågorna eller tidvattnet under vattnet. Material som efterliknar denna undervattensvidhäftning används ofta för hud- eller benvidhäftning, för att modifiera ytan på en ställning, eller till och med i läkemedels- eller celltillförselsystem. Dock, dessa material har inte helt imiterat musslornas förmåga.

Ett gemensamt forskarlag från POSTECH och Kangwon National University (KNU)—leds av professor Hyung Joon Cha och Ph.D. kandidat Mincheol Shin från Institutionen för kemiteknik vid POSTECH med professor Young Mee Jeong och Dr Yeonju Park från Institutionen för kemi vid KNU—har analyserat Dopa och lysin, vilka är aminosyrorna som utgör de yta vidhäftande proteinerna som utsöndras av musslor, och verifierat att deras roller är relaterade till deras plats. Teamet har tagit ett steg närmare att avslöja hemligheten med undervattensvidhäftning genom att avslöja att dessa aminosyror kan bidra till ytvidhäftning och sammanhållning på olika sätt beroende på deras specifika plats.

Kännetecknande för musselhäftande proteiner som hittills har efterliknats är att de innehåller ett stort antal av en unik aminosyra som kallas Dopa. Dopa är en modifierad aminosyra med ytterligare en hydroxylgrupp bunden till tyrosin, och forskning om vidhäftning under vatten började med att Dopa utgör en stor komponent av det vidhäftande proteinet.

Dock, forskargruppen ifrågasatte det faktum att denna utmärkta undervattensvidhäftning av musslor möjliggörs av endast en molekyl och fokuserade på att observera antalet och placeringen av lysin, som är en aminosyra som förekommer lika ofta som Dopa.

Som ett resultat, forskargruppen upptäckte att Dopa och lysin är fästa vid varandra med ungefär hälften av sannolikheten. Å andra sidan, det avslöjades att till skillnad från vad som har varit känt hittills, när Dopa och lysin binds samman, de ger inte alltid positiva synergieffekter. Forskarna bekräftade att i fallet med katjon-π-interaktionen, negativ synergi skapas snarare.

När Dopa och lysin är tillsammans, en skillnad i vattenmolekylernas täthet uppstår på mikroskopisk nivå och koncentrationen av vattenmolekyler runt Dopa sänks. Denna sänkta koncentration möjliggör en skillnad i vätebindningsstyrkan mellan bensenringen och hydroxylgruppen i Dopa, därigenom sänker den strukturella stabiliteten hos katjon-π-komplexet. Med hjälp av Raman-spektroskopi, forskargruppen bekräftade att CH ₂ grupp belägen i lysinkedjan som ligger nära Dopa och katekol i den intilliggande Dopa bildar en intramolekylär interaktion, sänker därmed dess stabilitet.

Resultaten av denna studie gör det möjligt att bekräfta hur det vidhäftande proteinet hos musslor utformades, och det visar lovande att vara tillämpbart för forskning om vidhäftande proteiner från andra organismer i framtiden.

"Med denna nya upptäckt om synergin mellan Dopa och lysin, som är kända för att alltid spela en positiv roll i undervattensvidhäftning, det kommer att förändra ramarna för hur självhäftande material utformas, " kommenterade professor Hyung Joon Cha som ledde forskningen.

Denna forskning, som nyligen publicerades i Materialkemi , genomfördes som en del av studien med titeln "Understanding the underwater adhesion mechanism of adhesive organisms:controlling balance between ytadhesion and cohesion, " som är ett forskarprogram i mitten av karriären från ministeriet för vetenskap och IKT och Koreas nationella forskningsstiftelse.