Tidigare studier har visat att NP av ebolaviruset är ett mycket dynamiskt protein som genomgår ett antal konformationsförändringar under sin livscykel. De molekylära mekanismerna som ligger bakom dessa konformationsförändringar är dock inte helt klarlagda.
I en nyligen genomförd studie använde forskare från University of Texas i Austin beräkningsmetoder för att undersöka den strukturella dynamiken hos ebolaviruset NP. Deras resultat visar att NP stabiliseras av ett nätverk av vätebindningar och saltbryggor mellan dess olika domäner. Detta nätverk av interaktioner hjälper till att bibehålla NP i dess funktionella konformation och förhindrar att den utvecklas.
Forskarna fann också att NP är mottagligt för proteolytisk klyvning av värdproteaset furin. Furinklyvning av NP utlöser ett antal konformationsförändringar i proteinet som leder till frisättningen av det virala RNA:t från nukleokapsiden.
Dessa fynd ger nya insikter om de molekylära mekanismerna som reglerar konformationsdynamiken hos ebolaviruset NP. Denna information kan användas för att utveckla nya terapeutiska strategier för att rikta in sig på NP och förhindra replikering av viruset.
Studien publicerades i tidskriften "The Journal of Physical Chemistry B".
