En hydrofob aminosyra är en aminosyra som avvisar vatten . Detta betyder att det undviker kontakt med vattenmolekyler , föredrar att associera med andra hydrofoba molekyler eller att begravas inom det inre av en proteinmolekyl.

Här är därför detta är viktigt:

* Protein vikning: Hydrofoba aminosyror spelar en avgörande roll i proteinvikning. De tenderar att klustera tillsammans i interiören i proteinet, bort från den vattenhaltiga miljön som omger cellen. Detta skapar en stabil, hydrofob kärna som hjälper proteinet att upprätthålla sin form.

* proteinfunktion: Hydrofoba interaktioner är också viktiga för protein-proteininteraktioner och bindning av ligander (molekyler som binder till proteiner). Till exempel kan hydrofoba aminosyror på det aktiva stället för ett enzym hjälpa till att binda ett hydrofobt substrat.

Exempel på hydrofoba aminosyror:

* alanin (ALA, A)

* valin (val, v)

* leucin (leu, l)

* isoleucin (ile, i)

* metionin (Met, M)

* fenylalanin (Phe, F)

* tryptophan (trp, w)

* proline (Pro, P)

Vad gör dessa aminosyror hydrofoba?

* icke -polära sidokedjor: De har sidokedjor som mestadels är kolvätebaserade (innehåller kol- och väteatomer). Dessa sidokedjor lockas inte till vattenmolekyler, som är polära.

* hydrofoba interaktioner: Hydrofoba aminosyror tenderar att interagera med varandra genom svaga, icke-kovalenta krafter som kallas hydrofoba interaktioner. Dessa interaktioner hjälper till att driva vikningen och montering av proteiner.

Till skillnad från hydrofoba aminosyror, hydrofila aminosyror lockas till vatten och finns vanligtvis på ytan av proteiner, där de kan interagera med den omgivande vattenhaltiga miljön.