* Vattenmiljön: Proteiner finns i den vattenhaltiga miljön i cellen. Vattenmolekyler är polära och bildar vätebindningar med varandra. Icke-polära molekyler, som kolväten, stör dessa vätebindningar, vilket gör dem ogynnsamma i en vattenhaltig miljö.
* minimerar störningar: För att minimera denna störning tenderar icke-polära molekyler att klustera ihop, vilket skjuter vattenmolekyler bort. Detta kallas hydrofobeffekten .
* bindningsställen: Proteiner har ofta fickor eller klyftor som kallas bindningsställen som är utformade för att rymma små molekyler. Dessa bindningsställen är ofta fodrade med icke-polära aminosyror (som valin, leucin, isoleucin, fenylalanin). Denna hydrofoba miljö inom bindningsstället gynnar interaktionen med icke-polära små molekyler.
* Gynnsamma interaktioner: Även om hydrofoba interaktioner inte är lika starka som jonbindningar eller vätebindningar, bidrar de väsentligt till bindande stabilitet. Den hydrofoba effekten bidrar till den övergripande fria energiförändringen av bindningsprocessen, vilket gör interaktionen gynnsam.
Andra faktorer:
* Formkomplementaritet: Formen på den lilla molekylen och bindningsstället måste vara kompletterande för framgångsrik bindning.
* elektrostatiska interaktioner: Även om mindre dominerande än hydrofoba interaktioner, elektrostatiska interaktioner (jonbindningar, vätebindningar) också spelar en roll, särskilt i bildningen av den initiala interaktionen och finjusteringen av komplexet.
* van der Waals Forces: Dessa svaga, kortdistanskrafter bidrar till interaktionens övergripande stabilitet.
Sammanfattningsvis:
Hydrofoba interaktioner är avgörande i små molekyl-proteininteraktioner eftersom de driver föreningen av icke-polära molekyler inom proteinets hydrofoba bindningsställen, vilket leder till gynnsam bindning och ett stabilt komplex. Medan andra interaktioner bidrar är hydrofoba interaktioner ofta dominerande på grund av den vattenhaltiga miljön där proteiner fungerar.
