Men du kanske tänker på de icke-kovalenta bindningarna som stabiliserar Den tredimensionella strukturen av proteiner, som bildas av flera aminosyror kopplade av peptidbindningar. Dessa är:
* vätebindningar: Dessa är svaga bindningar som bildas mellan en väteatom kovalent kopplad till en mycket elektronegativ atom (som syre eller kväve) och ett ensamt par elektroner på en annan elektronegativ atom. De spelar en avgörande roll för att stabilisera den sekundära strukturen för proteiner (alfahelicer och beta -ark) och tertiär struktur.
* joniska obligationer: Dessa bindningar bildas mellan motsatt laddade grupper, såsom karboxylgrupper (-COO-) och aminogrupper (-NH3+). Dessa bindningar är relativt starka och bidrar till den totala stabiliteten i proteinstrukturen.
* van der Waals Forces: Dessa är svaga, kortdistansinteraktioner som härrör från tillfälliga fluktuationer i elektronfördelning runt atomer. Även om de är individuellt svaga, kan de kollektivt bidra till stabiliteten i proteinstrukturen, särskilt när många atomer är involverade.
* hydrofoba interaktioner: Dessa interaktioner är inte tekniskt bindningar utan snarare en följd av tendensen av icke -polära sidokedjor av aminosyror att klustera samman i den vattenhaltiga miljön i cellen, vilket minimerar kontakten med vattenmolekyler. Denna kluster hjälper till att stabilisera proteinstrukturen.
