Här är varför:

* hydrofobicitet: Hydrofoba aminosyror har sidokedjor som inte lockas till vatten. De föredrar att vara i det inre av proteiner, bort från den vattniga miljön.

* icke-polära sidokedjor: Deras sidokedjor har inga grupper som lätt får eller förlorar protoner (H+ -joner) för att bli laddade.

* ph och jonisering: PH för en lösning påverkar joniseringstillståndet för aminosyror. Vid pH 6 är karboxylgruppen (COOH) av aminosyror vanligtvis avprotonerad (COO-), och aminogruppen (NH2) protoneras vanligtvis (NH3+). Dessa laddningar är emellertid på ryggraden i aminosyran, inte på sidokedjorna av hydrofoba aminosyror.

Exempel på hydrofoba aminosyror:

* Alanin (ala, a)

* Valin (val, v)

* Leucin (leu, l)

* Isoleucin (ile, i)

* Proline (pro, p)

* Fenylalanin (Phe, F)

* Tryptophan (TRP, W)

* Metionin (Met, M)

Obs: Medan dessa aminosyror vanligtvis är oladdade vid pH 6, kan det finnas några små variationer i laddning beroende på den specifika proteinmiljön. Men deras primära egenskap är deras brist på en betydande laddning.