Av Brett Smith, uppdaterad 30 augusti 2022
Väteperoxid är en allestädes närvarande biprodukt av metaboliska processer. Enzymet katalas omvandlar snabbt denna potentiellt skadliga molekyl till ofarligt vatten och syre. Liksom alla proteiner är katalasens prestanda temperaturberoende och når en topp nära den mänskliga kärntemperaturen på 37°C.
En katalasmolekyl kan bryta ner ungefär 40 miljoner molekyler väteperoxid per sekund, en hastighet som kan visualiseras genom den kraftiga frigöringen av syrebubblor när enzymet blandas med peroxid.
Katalas är en tetramer av fyra polypeptidkedjor, var och en överstiger 500 aminosyror. Fyra järnhaltiga hemgrupper finns i hjärtat av det aktiva stället, vilket gör att enzymet kan binda två peroxidmolekyler samtidigt. Den katalytiska cykeln involverar protonöverföring och bildandet av vatten, vilket frigör en syreatom som reagerar med en andra peroxidmolekyl för att producera vatten och O₂.
Stigande temperaturer lossar intramolekylära vätebindningar, ökar flexibiliteten hos det aktiva stället och accelererar katalysen till ett optimum. Efter 37°C börjar enzymet denaturera och förlora sin tertiära struktur och följaktligen sin katalytiska förmåga. Omvänt, vid lägre temperaturer bromsar den reducerade kinetiska energin substratdiffusion och bindningsklyvning, vilket minskar aktiviteten.
Även om katalas är avgörande för att avgifta peroxid, uppvisar genetiskt modifierade möss som saknar enzymet en normal fenotyp under laboratorieförhållanden. Vissa studier kopplar dock katalasbrist till metabola störningar, som typ 2-diabetes, vilket tyder på kompenserande antioxidantvägar in vivo. Dessutom stöder den snabba nedbrytningen av peroxid av katalas dess användning som ett naturligt desinfektionsmedel i medicinska miljöer.
