Skriv ner Km och kcat. Dessa konstanter bestäms experimentellt, så du borde redan ha det innan du börjar försöka beräkna specificitetskonstanten.
Minns att Km representerar (k-1 + k2) /k1, där k1 är hastighetskonstanten för bildandet av ett enzym-substratkomplex, k-1 är hastighetskonstanten för uppbrytningen av det komplexa och k2 är hastighetskonstanten för bildning av produkt från enzym-substratkomplexet. Ett annat (och kanske mer illuminerande) sätt att definiera Km är som koncentrationen av substrat när reaktionen körs vid halva maxhastigheten. Om ett enzym har en stor Km, tar det mycket substrat för att nå enzymets maximala hastighet, medan en liten Km betyder att endast ett litet substrat behövs för att mätta det tillgängliga enzymet.
Minns att kcat är frekvensen konstant för hastighetsbegränsningssteget i den enzymkatalyserade reaktionen. Det hastighetsbegränsande steget är det långsamaste steget eller flaskhalsen som bestämmer hur snabbt hela reaktionen kan springa.
Dela kcat med Km för att få specificitetskonstanten. Om kcat exempelvis är 600 sekunder ^ -1 och Km är 10 mikromolär, är katalytisk effektivitet 60 mikroM ^ -1 s ^ -1.
Observera att diffusionshastigheten sätter en övre gräns på maximal katalytisk effektivitet, vanligen i storleksordningen 10 ^ 8 till 10 ^ 9 M ^ -1 s ^ -1. Biokemister kommer ibland att säga att ett enzym vars katalytiska effektivitet närmar sig denna gräns har uppnått "katalytisk perfektion".
Tips
Katalytisk effektivitet är inte svår att beräkna från experimentella data, men det är viktigt att göra visst förstår du vad det betyder (i stället för att bara koppla i tal).