I en rapport som snart kommer att publiceras i EPJE¹, forskare från National University of the South i Bahía Blanca, Argentina studerade tillståndet för modellhålrum och tunnelstrukturer som liknar bindningsställena för proteiner för att hålla sig torra utan att förlora sin förmåga att reagera, en förutsättning för att proteiner ska kunna etablera stabila interaktioner med andra proteiner i vatten.
E.P. Schulz och kollegor använde modeller av hydrofoba håligheter och tunnlar i nanometrisk skala för att förstå geometrins inverkan på dessa strukturers förmåga att hålla sig torra i lösning.
Författarna studerade fyllnadstendensen hos kaviteter och tunnlar huggna i ett system som kallas ett alkanliknande monolager, vald för sina hydrofoba egenskaper, för att säkerställa att inga andra faktorer än geometriska begränsningar bestämmer deras förmåga att hålla sig torr.
De fastställde att den minsta storleken på hydrofoba håligheter och tunnlar som kan fyllas med vatten är i storleksordningen en nanometer. Under den skalan, dessa strukturer förblir torra eftersom de ger en geometrisk sköld; om en vattenmolekyl skulle penetrera kaviteten skulle den betala den alltför höga energikostnaden för att ge upp sina vätebindningar. Som jämförelse, vatten fyller kolnanorör som är dubbelt så små (men något mindre hydrofoba) än alkanmonoskiktet, vilket gör dem mindre benägna att hålla sig torra.
Författarna visade också att fyllningen av nanometriska håligheter och tunnlar med vatten är en dynamisk process som går från torrt till blött över tiden. De tror att vattenmolekyler inuti kaviteterna eller tunnlarna är ordnade i ett nätverk av starka samverkande vätebindningar. Deras avbrott med hjälp av termiska fluktuationer resulterar i att hålen torkar tillfälligt tills nya bindningar återupprättas.
En av många potentiella tillämpningar är inom biofysik, att studera vattenuteslutningsställen för proteiner, och förstå det fysiska fenomenet kopplat till geometrin på dessa platser, som underbygger den utbredda biologiska processen av protein-proteinföreningar.
