Kroppsrörelse, från musklerna i dina armar till neuronerna som transporterar dessa signaler till din hjärna, bygger på en massiv samling proteiner som kallas molekylära motorer.

I grunden molekylmotorer är proteiner som omvandlar kemisk energi till mekanisk rörelse, och har olika funktioner beroende på deras uppgift. Dock, för att de är så små, de exakta mekanismerna genom vilka dessa molekyler koordinerar med varandra är dåligt förstådda.

Publicerar i Vetenskapliga framsteg , Kyotouniversitetets tekniska högskola har funnit att två typer av kinesinmolekylmotorer har olika koordinationsegenskaper. Samarbetar med National Institute of Information and Communications Technology, eller NICT, resultaten gjordes möjliga tack vare ett nytt verktyg som teamet utvecklat som parkerar enskilda motorer på plattformar tusentals gånger mindre än en enda cell.

"Kinesin är ett motorprotein som är involverat i åtgärder som celldelning, muskelsammandragningar, och flagellarrörelse. De rör sig längs dessa långa proteinfilament som kallas mikrotubuli, "förklarar författaren Taikopaul Kaneko." I kroppen, kinesiner arbetar som ett team för att transportera stora molekyler inuti en cell, eller låta själva cellen röra sig. "

För att noga följa samordningen, laget konstruerade en enhet bestående av en uppsättning guldnanostolpar med en diameter på 50 nanometer och 200 till 1000 nanometer på avstånd från varandra. Som referens, en hudcell är cirka 30 mikrometer, eller 30, 000 nanometer, i diameter.

"Vi kombinerade sedan denna matris med självmonterade monoskikt, eller SAM, som immobiliserade en enda kinesinmolekyl på varje nano-pelare, "fortsätter Kaneko." Denna "nano-mönstrande" metod för motorproteiner ger oss kontroll över antalet och avståndet mellan kinesiner, tillåter oss att exakt beräkna hur de transporterar mikrotubuli. "

Teamet utvärderade två kinesiner:kinesin-1 och kinesin-14, som är involverade i intercellulär transport och celldelning, respektive. Deras resultat visade att när det gäller kinesin-1, varken antalet eller avståndet mellan molekylerna ändrar mikrotubulis transporthastighet.

I kontrast, kinesin-14 minskade transporthastigheten när antalet motorer på ett glödtråd ökade, men ökade när avståndet mellan motorerna ökade. Resultaten indikerar att medan kinesin-1-molekyler fungerar oberoende, kinesin-14 interagerar med varandra för att justera transporthastigheten.

Ryuji Yokokawa som ledde laget blev förvånad över resultaten, "Innan vi började denna studie, vi trodde att fler motorer ledde till snabbare transport och mer kraft. Men som det mesta inom biologi, det är sällan så enkelt. "

Teamet kommer att använda sin nya nanomönsteringsmetod för att studera mekaniken hos andra kinesiner och olika molekylära motorer.

"Människor har över 40 kinesiner tillsammans med två andra typer av molekylära motorer som kallas myosin och dynein. Vi kan till och med modifiera vårt utbud för att studera hur dessa motorer fungerar i en densitetsgradient. Våra resultat och det här nya verktyget kommer säkert att utöka vår förståelse av olika grundläggande cellulära processer grundläggande för allt liv, "avslutar Yokokawa.