Ett internationellt team av forskare har upptäckt hur molekylära maskiner sätts samman, en upptäckt som kan leda till nya sätt att designa och bygga enheter i nanoskala.

Forskarna, från University of California, Berkeley, University of Illinois i Urbana-Champaign och National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST) i Japan, använde en kombination av experimentella tekniker och datorsimuleringar för att studera sammansättningen av ett protein som heter GroEL. GroEL är ett chaperonin, en typ av protein som hjälper andra proteiner att vikas till sina rätta former.

Forskarna fann att GroEL samlas genom en serie av sekventiella steg, som var och en utlöses av bindningen av ATP, cellens energivaluta. Först binder två GroEL-subenheter till varandra för att bilda en dimer. Sedan binder två dimerer till varandra för att bilda en tetramer. Slutligen binder två tetramerer till varandra för att bilda det mogna GroEL-komplexet.

Forskarna fann också att monteringen av GroEL är mycket reglerad. Till exempel utlöser bindningen av ATP till GroEL en konformationsförändring som exponerar en hydrofob yta på proteinet. Denna yta interagerar sedan med andra proteiner, såsom co-chaperonin GroES, för att hjälpa dem att vikas till sina rätta former.

Forskarna säger att deras resultat kan leda till nya sätt att designa och bygga enheter i nanoskala. Genom att förstå hur molekylära maskiner sätts samman kan forskare skapa nya material och enheter med exakt kontrollerade strukturer och funktioner.

"Denna forskning ger en ny förståelse för hur molekylära maskiner sätts ihop", säger seniorförfattaren Dr. John Kuriyan, professor i molekylär- och cellbiologi vid UC Berkeley. "Denna kunskap kan leda till nya sätt att designa och bygga enheter i nanoskala som kan ha ett brett spektrum av tillämpningar, från medicin till energi."

Forskningen publicerades i tidskriften Nature.