Immunoglobuliner, även kallade antikroppar, är glykoproteinmolekyler som utgör en viktig del av immunsystemet, som är ansvarig för att bekämpa infektionssjukdomar och främmande "invasioner" mer generellt. Ofta förkortas som "Ig", antikroppar finns i blod och andra kroppsvätskor hos människor och andra ryggradsdjur. De hjälper till att identifiera och förstöra främmande ämnen som mikrober (t.ex. bakterier, protosoanparasiter och virus).

Immunoglobuliner klassificeras i fem kategorier: IgA, IgD, IgE, IgG och IgM. Endast IgA, IgG och IgM finns i betydande mängder i människokroppen, men alla är viktiga eller potentiellt viktiga bidragsgivare till den mänskliga immunresponsen.
Allmänna egenskaper hos immunoglobuliner |

Immunoglobuliner produceras av B-lymfocyter , som är en klass av leukocyter (vita blodkroppar). Det är symmetriska Y-formade molekyler som består av två längre tunga (H) kedjor och två kortare lätta (L) kedjor. Schematiskt inkluderar Y-stammen av de två L-kedjorna, som delas isär ungefär halvvägs från botten till toppen av immunoglobulinmolekylen och avviker i en ungefär 90-graders vinkel. De två L-kedjorna löper längs yttersidan av Y-armarna, eller delar av H-kedjorna ovanför delningspunkten. Således består både stam (två H-kedjor) och båda "armar" (en H-kedja, en L-kedja) av två parallella kedjor. L-kedjorna finns i två typer, kappa och lambda. Dessa kedjor interagerar alla med varandra via antingen disulfidbindningar (S-S) eller vätebindningar.

Immunoglobuliner kan också separeras i konstanta (C) och variabla (V) delar. C-delarna styr aktiviteter där alla eller de flesta immunglobuliner deltar, medan V-områdena binder till specifika antigener (dvs proteiner som signalerar närvaron av en viss bakterie, virus eller annan främmande molekyl eller enhet). Antikropparnas "armar" kallas formellt Fab-regioner, där "Fab" betyder "antigenbindande fragment"; V-delen av detta inkluderar endast de första 110 aminosyrorna i Fab-regionen, inte hela saken, eftersom delarna av Fab-armarna närmast Y-grenpunkten är ganska konstant mellan olika antikroppar och anses vara en del av C region.

I analogi bör du tänka på en typisk bilnyckel, som har en del som är gemensam för de flesta nycklar oavsett det specifika fordon som nyckeln är utformad för att använda (t.ex. den del du håller i handen när du använder den) och en del som endast är specifik för det aktuella fordonet. Handtagsdelen kan jämföras med C-komponenten i en antikropp och den specialiserade delen med V-komponenten.
Funktioner för de konstanta och variabla immunoglobulinregionerna.

Delen av C-komponenten under grenen av Y, kallad Fc-regionen, kan vara tankarna på antikroppsoperationens hjärnor. Oavsett vad V-regionen är utformad för att göra i en viss typ av antikropp, kontrollerar C-regionen utförandet av dess funktioner. C-regionen för IgG och IgM är det som aktiverar komplementvägen, som är en uppsättning icke-specifika "första försvarslinje" -immonsvar involverade i inflammation, fagocytos (i vilka specialiserade celler fysiskt uppbryter främmande kroppar) och cellnedbrytning. C-regionen för IgG binder till dessa fagocyter såväl som till "naturliga mördare" -celler; C-regionen för IgE binder till mastceller, basofiler och eosinofiler.

När det gäller uppgifter om V-regionen är denna mycket variabla remsa av immunoglobulinmolekylen själv uppdelad i hypervariabla och ramregioner. Mångfald av den hypervariabla anledningen, som din intuition antagligen antyder, ansvarar för det fantastiska utbudet av antigener som immunoglobuliner kan identifiera, nyckel-i-lås-stil.
IgA

IgA står för cirka 15 procent av antikropparna i det mänskliga systemet, vilket gör det till den näst vanligaste typen av immunglobulin. Endast cirka 6 procent finns i blodserumet. I serum finns det i sin monomera form - det vill säga som en enda molekyl i en Y-form som beskrivits ovan. I sin sekretoritet från existerar den emellertid som en dimer, eller två av Y-monomererna kopplade samman. I själva verket är den dimera formen vanligare, eftersom IgA ses i en mängd olika biologiska utsöndringar, inklusive mjölk, saliv, tårar och slem. Det tenderar att vara ospecifikt när det gäller de typer av utländska närvaror den riktar sig till. Dess närvaro på slemhinnor gör det till en viktig grindvakt på fysiskt utsatta platser, eller de platser där mikrober lätt kan hitta sätt djupare in i kroppen.

IgA har en halveringstid på fem dagar. Den sekretoriska formen som totalt fyra ställen vid vilka man binder antigen, två per Y-monomer. Dessa kallas korrekt epitopbindande platser, eftersom epitopen är den specifika delen av alla invaderare som utlöser en immunreaktion. Eftersom det finns i slemhinnor som utsätts för höga nivåer av matsmältningsenzymer, har IgA en sekretorisk komponent som förhindrar att den bryts ned av dessa enzymer.
IgD

IgD är den sällsynta av de fem klasserna. av immunoglobuliner, som utgör ungefär 0,2 procent av serumantikropparna, eller cirka 1 av 500. Det är en monomer och har två epitop-bindande ställen.

IgD finns fäst vid ytan av B-lymfocyter som en B-cellreceptor (även kallad sIg), där det tros styra B-lymfocytaktivering och undertryckning som svar på signaler från immumoglobuliner som cirkulerar i blodplasma. IgD kan vara en faktor i aktiv eliminering av B-lymfocyter genom att generera självreaktiva auto-antikroppar. Även om det verkar märkligt att antikroppar någonsin skulle attackera cellerna som gör dem, kan ibland detta eliminera kontrollera ett övervåg eller felkorrigerat immunsvar, eller ta B-celler ur poolen när de skadas och inte längre syntetisera användbara produkter.

Utöver sin roll som en de facto-cellyteceptor, hittas IgD i mindre grad i blod och lymfatisk vätska. Det är också hos vissa människor att reagera med vissa haptener (antigena subenheter) på penicillin, vilket är sannolikt varför vissa människor är allergiska mot detta antibiotikum; det kan också reagera med vanliga, ofarliga blodproteiner på samma sätt och därigenom åstadkomma ett autoimmunt svar.
IgE

IgE står för endast cirka 0,002 procent av serumantikroppen, eller cirka 1/50 000: e av alla "circulating immunoglobulins.", 3, [[Ändå spelar det en viktig roll i immunsvaret.

Liksom IgD är IgE en monomer och har två antigena bindningsställen, en på varje "arm". Den har en kort halveringstid på två dagar. Det är bundet till mastceller och basofiler som cirkulerar i blod. Som sådan är det en medlare av allergiska reaktioner. När ett antigen binder till Fab-delen av en IgE-molekyl bunden till en mastcell, får detta mastcellen att släppa histamin i blodomloppet. IgE deltar också i lyset, eller kemisk nedbrytning, av parasiter av den protosoiska sorten (tänk amoebor och andra encelliga eller multicellulära angripare). IgE tillverkas också som svar på närvaron av helminter (parasitiska maskar) och vissa leddjur.

Ibland spelar IgE också en indirekt roll i immunsvaret genom att galvanisera andra immunkomponenter till verkan. IgE kan skydda slemhinnor genom att initiera inflammation. Du kanske tror att inflammation antyder något oönskat, eftersom det tenderar att orsaka smärta och svullnad. Men inflammation, bland många dess andra immunfördelar, gör det möjligt för IgG, som är proteiner från komplementvägarna, och vita blodkroppar att komma in i vävnader för att konfrontera inkräktare.
IgG

IgG är den dominerande antikroppen i människan. organ, står för hela 85 procent av alla immunglobuliner. En del av detta beror på dess långa, om än variabla, halveringstid på sju till 23 dagar, beroende på IgG-underklassen i fråga.

Liksom tre av de fem typerna av immunglobulin finns IgG som en monomer. Det finns främst i blodet och lymfen. Det har den unika förmågan att korsa morkaka hos gravida kvinnor, vilket gör det möjligt att skydda det ofödda fostret och det nyfödda barnet. Dess huvudsakliga aktiviteter inkluderar förbättring av fagocytos i makrofager (specialiserade "eater" -celler) och neutrofiler (en annan typ av vita blodkroppar); neutraliserande toxiner; och inaktivera virus och döda bakterier. Detta ger IgG en bred palett av funktioner som passar för en antikropp som är så utbredd i systemet. Det är vanligtvis den andra antikroppen på scenen när en inkräktare är närvarande, följt noggrant efter IgM. Dess närvaro ökar kraftigt i kroppens anamnestiska svar. "Anamnestic" betyder "inte glömma", och IgM svarar på en inkräktare som den tidigare har stött på med en omedelbar topp i sina siffror. Slutligen kan Fc-delen av IgG binda till NK-celler för att sätta igång en process som kallas antikroppsberoende cellmedierad cytotoxicitet, eller ADCC, som kan döda eller begränsa effekterna av invaderande mikrober.
IgM

IgM är koloss av immunglobuliner. Den existerar som en pentameter eller en grupp av fem bundna IgM-monomerer. IgM har en kort halveringstid (cirka fem dagar) och utgör ungefär 13 till 15 procent av serumantikropparna. Det är viktigt att det också är den första försvarslinjen bland dess fyra antikroppssyskor, som är det första immunglobulinet som gjorts under ett typiskt immunologiskt svar.

Eftersom IgM är en pentamer, har det 10 epitopbindande platser, vilket gör det till en hård motståndare. Dess fem Fc-delar, som de flesta andra immunoglobuliner, kan aktivera komplement-proteinvägen, och som en "first responder" är den mest effektiva typen av antikroppar i detta avseende. IgM agglutinerar invaderande material, vilket tvingar enskilda bitar att hålla sig ihop för att underlätta rensning från kroppen. Det främjar också lys och fagocytos av mikroorganismer, med en särskild affinitet för att urta bakterier.

Monomeriska former av IgM finns och finns främst på ytan av B-lymfocyter som receptorer eller sIg (som med IgD ). Intressant nog har kroppen redan producerat vuxna nivåer av IgM vid en ålder av nio månader.
En anmärkning om antikroppsmångfald

Tack vare den mycket höga variationen i den hypervariabla delen av Fab-komponenten i var och en av fem immunoglobuliner, ett astronomiskt antal unika antikroppar kan skapas över de fem formella klasserna. Detta kompletteras av det faktum att L- och H-kedjorna också finns i ett antal isotyper, eller kedjor som är ytligt desamma i arrangemang men innehåller olika aminosyror. Det finns faktiskt 45 olika gener för "kappa" L-kedjor, 34 "lambda"-L-kedjegener och totalt 90 H-kedjegener för totalt 177, vilket i sin tur ger över tre miljoner unika generella kombinationer av gener.

är vettigt ur utvecklings- och överlevnadssynpunkt. Immunsystemet måste inte bara vara beredda på att konfrontera inkräktare som det redan "vet" om, utan det måste också vara berett att skapa ett optimalt svar på inkräktare som det aldrig har sett eller, för den delen, som är helt nya till sin natur, som influensavirus som har utvecklats själva genom mutationer. Värd-invaderande interaktion över tid och över mikrobiella arter och ryggradsarter är verkligen inte mer än ett pågående, oavbrutet "vapenras."