Här är varför:
* Form och laddning Komplementaritet: Enzymer har en unik tredimensionell form med specifika aktiva platser. Dessa aktiva platser är som "lås" som bara passar specifika "nycklar", som är underlagen. Form- och laddningsfördelningen för det aktiva stället måste komplettera form- och laddningsfördelningen för substratet för att bindning ska ske.
* "Lock and Key" -modell: Den klassiska "Lock and Key" -modellen illustrerar denna specificitet. Enzymets aktiva ställe är låset och underlaget är nyckeln. Endast rätt nyckel (substrat) kan passa in i låset (aktivt ställe).
* inducerad fit -modell: En mer exakt modell är modellen "inducerad passform". Denna modell antyder att enzymets aktiva ställe något kan ändra form för att bättre rymma underlaget, men passformen måste fortfarande vara mycket specifik.
Exempel på enzymspecificitet:
* laktas bryter specifikt laktos (mjölksocker).
* sucrase bryter specifikt sackaros (bordsocker).
* pepsin bryter specifikt proteiner.
Konsekvenser av specificitet:
* Effektivitet: Enzymer kan katalysera reaktioner med mycket snabbare hastigheter än icke-enzymatiska reaktioner eftersom de bara interagerar med sina specifika substrat.
* Reglering: Enzymspecificitet möjliggör reglering av metaboliska vägar. Olika enzymer kan regleras för att kontrollera vilka reaktioner som inträffar vid specifika tidpunkter och platser.
Undantag från specificiteten:
Även om enzymer i allmänhet är mycket specifika, finns det några undantag. Vissa enzymer kan binda till ett litet utbud av relaterade substrat, och vissa enzymer kan modifieras för att acceptera olika substrat. Dessa undantag är emellertid sällsynta och principen om enzymspecificitet gäller för de allra flesta enzymer.
