1. Form komplementaritet:
* Det aktiva stället för ett enzym, där substratet binder, har en unik tredimensionell form som kompletterar formen på substratmolekylen.
* Denna "lås och nyckel" -modell förklarar hur enzymets aktiva ställe exakt passar underlaget, vilket möjliggör specifik bindning.
2. Kemiska interaktioner:
* Det aktiva stället innehåller specifika aminosyrarester som interagerar med substratet genom olika icke-kovalenta bindningar:
* vätebindningar: form mellan polära grupper på enzymet och substratet.
* joniska obligationer: form mellan motsatt laddade grupper på enzymet och substratet.
* van der Waals Forces: Svaga attraktioner mellan icke -polära grupper.
* hydrofoba interaktioner: förekommer mellan icke -polära grupper på enzymet och substratet och skjuter dem ihop i en vattenhaltig miljö.
3. Inducerad passform:
* Denna modell föreslår att enzymets aktiva ställe inte är ett styvt lås utan kan justera sin form något vid substratbindning.
* Denna konformationella förändring kan ytterligare förbättra bindningsaffiniteten och underlätta reaktionen.
4. Katalytiska rester:
* Specifika aminosyrarester inom det aktiva stället, känd som katalytiska rester, spelar en direkt roll i katalysering av reaktionen.
* Dessa rester kan fungera som syra- eller baskatalysatorer, stabilisera övergångstillstånd eller underlätta bindning och bildning.
5. Substratspecificitet:
* Enzymer har olika nivåer av substratspecificitet:
* Absolut specificitet: Enzymet verkar endast på ett substrat.
* Gruppspecificitet: Enzymet verkar på en grupp strukturellt liknande substrat.
* Länkspecificitet: Enzymet verkar på en specifik typ av kemisk bindning.
6. Koenzym eller kofaktor:
* Vissa enzymer kräver ytterligare icke-proteinmolekyler, kallade koenzymer eller kofaktorer, för att fungera.
* Dessa molekyler kan binda till det aktiva stället och delta i den katalytiska reaktionen, vilket ytterligare påverkar substratigenkänning och bindning.
7. Evolutionär anpassning:
* Enzymernas specificitet är ett resultat av evolutionära processer, där enzymer har utvecklats för att binda till deras specifika substrat och katalysera specifika reaktioner inom ramen för organismens metaboliska behov.
Sammanfattningsvis är enzymsubstratigenkänning en komplex process som involverar en kombination av formkomplementaritet, kemiska interaktioner, inducerad passning, katalytiska rester och koenzym/cofactor-involvering. Denna specificitet säkerställer att enzymer effektivt katalyserar specifika reaktioner i biologiska system.
