1. Form och laddning Komplementaritet:
* Aktiv webbplats: Enzymer har en unik tredimensionell struktur med en region som kallas det aktiva stället. Denna plats är en specifik ficka eller spår som är komplementär i form och laddning till underlaget.
* Lås och nyckelmodell: Den aktiva platsen fungerar som ett lås, och underlaget är nyckeln. Endast underlag med rätt form- och laddningsfördelning kan passa in på den aktiva platsen. Detta säkerställer att enzymet interagerar med rätt molekyl.
* inducerad fit -modell: Denna modell förfinar lås och nyckelmodell genom att föreslå att enzymet kan ändra formen något för att bättre rymma underlaget vid bindning.
2. Icke-kovalenta interaktioner:
* vätebindning: Det aktiva stället innehåller ofta specifika aminosyrarester som kan bilda vätebindningar med underlaget. Dessa bindningar stabiliserar substrat-enzymkomplexet och främjar reaktionen.
* joniska interaktioner: Den aktiva platsen kan också ha laddade rester som interagerar med laddade grupper på underlaget, vilket ytterligare bidrar till specificiteten.
* van der Waals Forces: Svaga, kortdistansinteraktioner mellan enzymet och substratet spelar också en roll för att stabilisera komplexet.
3. Katalytiska rester:
* Specifika aminosyror: Det aktiva stället innehåller vissa aminosyrarester som är direkt involverade i att katalysera reaktionen. Dessa rester kan fungera som:
* Syra-baskatalysatorer: Donera eller acceptera protoner för att främja bindningsbildning eller brott.
* nukleofiler: Attackera specifika atomer i underlaget, vilket leder till bindning eller bildning.
* elektrofiler: Acceptera elektroner från underlaget.
4. Konformationella förändringar:
* Substratbindning: Bindning av underlaget till det aktiva stället kan inducera konformationella förändringar i enzymet. Dessa förändringar kan:
* Ta med katalytiska rester i närmare närhet till underlaget.
* Sila substratmolekylen, vilket gör den mer reaktiv.
* Exponera underlaget för den aktiva platsmiljön.
5. Miljöfaktorer:
* ph och temperatur: Den optimala aktiviteten hos ett enzym är beroende av specifika pH och temperaturbetingelser. Dessa tillstånd påverkar joniseringstillståndet för aminosyrarester och enzymets övergripande struktur.
Sammanfattningsvis uppstår enzymspecificitet från ett komplext samspel mellan faktorer inklusive form- och laddningskomplementariteten mellan enzymet och substratet, icke-kovalenta interaktioner, katalytiska rester, konformationella förändringar och miljöförhållanden.
