Fotosystem II (PSII) är ett enormt membranproteinkomplex som katalyserar ljusinducerad vattenspridning, som leder till generering av protoner och molekylärt syre. Denna reaktion omvandlar ljusenergi från solen till kemisk energi som krävs för att upprätthålla nästan alla levande aktiviteter på jorden. Vattensprickningsreaktionen katalyseras av ett Mn4CaO5-kluster inbäddat i proteinmatrisen i PSII, och fortsätter genom fem mellanstater som kallas Si-stater. Strukturerna för PSII och Mn4CaO5-klustret har lösts med atomupplösning, dock, mekanismer som reglerar vattensplittring är oklara på grund av bristen på enzymets mellanliggande strukturer.

Nu, Michihiro Suga, Fusamichi Akita, Jian-Ren Shen vid Okayama University, och kollegor på institut inklusive Kyoto University, RIKEN, har förtydligat och löst strukturen för Mn4CaO5-klustret vid S3-tillstånd-ett mellanliggande tillstånd som existerar omedelbart före bildandet av molekylärt syre, genereras av två blinkar av optisk belysning. De använde en pumpsondmetod där två laserblixtar användes för att pumpa enzymet till mellanläget, och röntgendiffraktionsdata samlades in med en seriell femtosekund-kristallografimetod med femtosekund röntgenfria elektronlasrar (XFEL) vid SACLA, Japan.

Resultaten visade införandet av en ny syreatom (vattenmolekyl) nära ett redan existerande oxo-syre kallat O5, möjliggör bildandet av molekylärt syre mellan O5 och den nyinsatta syreatomen (O6). Detta demonstrerade tydligt mekanismen som reglerar den vattensplittande reaktionen katalyserad av PSII, och gav en plan för design och syntes av effektiva artificiella katalysatorer som i framtiden skulle kunna användas i artificiell fotosyntes för att producera ren och förnybar energi från solen.