En forskare från Virginia Commonwealth University har upptäckt en ny konformation av en gemensam proteingrupp med kopplingar till cancermetastaser och neurodegenerativa sjukdomar.
Qinglian Liu, Ph.D., en docent vid institutionen för fysiologi och biofysik vid VCU School of Medicine, fann nyligen en tredje variation i strukturen av proteintypen Hsp70, som är ansvarig för tillväxt och reparation av andra proteiner. Hennes resultat publicerades i tidskriften Naturkommunikation den 31 oktober. Upptäckten kan så småningom leda till utvecklingen av små molekyler som antingen kan förbättra eller begränsa funktionen hos Hsp70.
Hsp70, eller 70 kilodalton värmechockprotein, står för cirka 2 procent av de mer än 100, 000 proteintyper i människokroppen. Proteinet är en chaperone, vilket betyder att det hjälper andra proteiner att utveckla en form. Ett proteins form hjälper till att bestämma dess funktion. När proteiner förlorar sin form på grund av försämring på grund av sjukdomar som feber, eller från miljöpåfrestningar som överexponering för solljus, Hsp70 hjälper dem att reformera.
"Allt vi gör, vi kan göra eftersom proteiner fungerar, " sa Liu. "Våra celler är gjorda av proteiner och de måste alla uppfylla sina roller, liknande hur alla har ett specifikt jobb i vårt samhälle. Hon tillade att Hsp70:s roll är att upprätthålla proteinernas hälsa.
Att hitta den tredje formen av Hsp70 hjälper forskare att avslöja den biokemiska funktionen hos denna proteingrupp.
"Att förstå hur de tre formerna passar ihop avslöjar processen som Hsp70 går igenom för att vika proteiner, " sa Liu. "När du ser alla former tillsammans, du kan se en video där de arbetar i sekvens för att vika ett protein."
Den första Hsp70-formen upptäcktes 1996. Liu hittade den andra formen 2012 och fler former väntar på upptäckt efter Lius senaste fynd.
Hsp70:s förmåga att vika proteiner och återuppbygga dem när de tappar sin form kan vara en del av nyckeln till botemedel mot cancer och vissa neurologiska sjukdomar, sa Liu.
Ett överflöd av Hsp70 har kopplats till cancermetastaser. Hsp70 kan få proteinerna i cancercellerna att kontinuerligt vika sig, vilket förvärrar celltillväxten.
Det motsatta problemet uppstår hos patienter med neurodegenerativa sjukdomar som Alzheimers och Parkinsons sjukdom. När det gäller Alzheimers, patienter upplever farliga proteinaggregat i hjärnan som kallas amyloidplack. Istället för att repareras efter att ha tappat formen, proteinerna bildar dessa skadliga ansamlingar eftersom det inte finns tillräckligt med Hsp70 för att återvecka proteinerna.
"Vi kan inte överleva utan Hsp70, men det måste vara balanserat, " Sa Liu. "Vi kan inte ha för mycket eller för lite. När vi förstår mer om Hsp70:s aktivitet, vi kan designa små molekyler för att modulera proteinets aktivitet, som skulle kunna förhindra eller bromsa tillväxten av vissa sjukdomar."
