Proteinkedjor viker sig vanligtvis för att fungera. Vikning är en komplex process och om den görs på rätt sätt leder den till en unik funktionell vecktopologi för en given proteinkedja. Andra topologier är också möjliga men är ofta icke-funktionella eller toxiska. Dessa felveckade proteiner vikas sedan upp och vikas sedan om till den korrekta vikningstopologin; annat, de genomgår nedbrytning.

Flera maskiner inklusive ClpB och ClpG är ansvariga för att veckla ut ett veckat protein. ClpB har ett nära samarbete med HSP70 (DnaK) och HSP40 (DnaJ) och använder energi för att veckla ut en kedja medan ClpG inte är beroende av HSP70. En stor fråga är varför celler är utrustade med olika typer av maskiner och vad som avgör effektiviteten i utveckningen. Alireza Mashaghi och hans team vid LACDR/Leiden University löste detta pussel genom att övervaka utvecklingen av felvikta kedjemodeller på enkelmolekylnivå. Tre olika tillvägagångssätt jämfördes, nämligen, träs genom en por, dra från ändarna, och dra genom att trä.

Resultaten av denna analys, som publiceras den 25 oktober i Journal of Physical Chemistry B , avslöja att kretstopologin för den vikta kedjan kritiskt bestämmer antalet vägar och effektiviteten av utveckningen på ett sätt som beror på det använda mekaniska tillvägagångssättet. Studien ger insikter i cellulära proteinutvecklingsmekanismer. Dessa fynd kan hjälpa till att välja optimala ledarmål för farmakoterapi av felveckningssjukdomar.