Ett team från Ruhr-Universität Bochum och University of Oxford har upptäckt hur väteproducerande enzymer, kallas hydrogenaser, aktiveras under sin biosyntes. De visade hur kofaktorn - en del av det aktiva centrumet och även hjärtat av enzymet - introduceras inuti.

Hydrogenaser är av biotekniskt intresse eftersom de effektivt kan producera väte. "För att optimera dem för en industriell applikation, vi måste först förstå processen för hur proteinskalet tar upp och aktiverar den kemiska kofaktorn, "säger professor Thomas Happe. Ett team under ledning av Oliver Lampret och Thomas Happe från Bochum-baserade Photobiotechnology Research Group publicerade resultaten i tidskriften Förfaranden från National Academy of Sciences .

Forskarna undersökte undergruppen av [FeFe] -hydrogenaser, som är de mest effektiva väteproducenterna. I naturen, de finns i gröna alger. Inom deras proteinställning, enzymerna har ett aktivt centrum, det så kallade H-klustret, där vätet produceras. Den består av två strukturella element:ett kluster som innehåller fyra järn och fyra svavelatomer, och den katalytiska kofaktorn, som består av två järn- och två svavelatomer. "Denna kofaktor är kopplingen till enzymet, "förklarar Oliver Lampret.

Sista steget i biosyntes

I naturen, kofaktorn införlivas därefter i enzymet efter biosyntesen av proteinställningen - en mycket komplex process. Först då är hydrogenaset katalytiskt aktivt. Forskarna klargjorde den exakta sekvensen av processen med hjälp av proteinteknik, proteinfilmens elektrokemi och infraröd spektroskopi.

Teamet visade att den negativt laddade kofaktorn transporteras specifikt genom en positivt laddad mognadskanal in i enzymets inre innan den är fast förankrad i proteinskalet. Särskilt flexibla konstruktionselement fungerar här som gångjärn, se till att proteinet veckas annorlunda och omsluter och skyddar den integrerade kofaktorn. Interaktionen mellan proteinmiljö och kofaktor är väsentlig för att stabilisera kofaktorn i dess katalytiska form.

"Vi antar att [FeFe] -hydrogenaser inte bara får sin kofaktor på detta sätt utan att mekanismen också förekommer i andra metalliska enzymer, säger Happe.