Nitrogenaser, enzymerna som är ansvariga för att omvandla atmosfäriskt kväve till de kvävebaserade föreningar som används av levande varelser, har varit ett stort fokus för kemiforskning i decennier på grund av den avgörande roll som kvävegödselmedel spelar för att mata planetens växande befolkning.

Två Caltech-forskare har gått i spetsen för studier av molekylstrukturen hos dessa viktiga enzymer:Douglas Rees och Garnet Chan.

Rees, Caltechs Roscoe Gilkey Dickinson professor i kemi, utredare vid Howard Hughes Medical Institute, och dekanus för forskarstudier, är en av pionjärerna inom denna forskning. 1992, Rees publicerade den första artikeln som beskrev strukturen hos ett nitrogenasenzym. Sedan dess, hans labb har fortsatt att undersöka strukturen och beteendet hos dessa molekyler. Som ett erkännande för hans arbete, Kungliga Vetenskapsakademien utsåg i september Rees till en av vinnarna av årets Gregori Aminoff-pris. Priset delas årligen ut till forskare för deras prestationer inom kristallografiområdet.

"Mekanismen för biologisk kvävefixering har fascinerat kemister i över ett sekel, ", säger Rees. "Min grupp har närmat sig denna fråga genom att bestämma röntgenkristallstrukturerna hos nitrogenasproteinerna som katalyserar omvandlingen av atmosfäriskt dikväve till ammoniak under fysiologiska förhållanden. Genom ansträngningar från en anmärkningsvärd grupp doktorander och postdoktorer, i ett fortsatt samarbete med min tidigare postdoktor, James Howard, vi har kunnat definiera nitrogenasets molekylära arkitektur i utsökt detalj, med särskilt fokus på de ovanliga metallklustren som tillhandahåller det aktiva stället för denna reaktion."

Chan, Caltechs Bren-professor i kemi, har också forskat på strukturen av nitrogenaser, använda beräkningsmetoder som erbjuder kompletterande information till studierna av Rees. Chans specialitet är kvantkemi, ett område som försöker förklara kemiska egenskaper genom kvantmekanikens principer.

Den här månaden, Chan och hans medarbetare publicerade en ny artikel om nitrogenas i Naturkemi . I den tidningen, de beskriver den elektroniska strukturen – arrangemanget av elektroner – av de så kallade P-klustren som finns i nitrogenasenzymer, som fastställts genom datorsimuleringar. P-kluster är regioner inom enzymet som består av flera järn- och svavelatomer bundna tillsammans. De är ansvariga för en del av den kemiska process som omvandlar kvävgas till kväveföreningar som ammoniak, eller kvävefixering.

Att bestämma hur elektroner är ordnade i dessa P-kluster skulle hjälpa forskare att bättre förstå mekanismen som ligger bakom kvävefixering, men dessa arrangemang har visat sig vara svåra att studera. Chans arbete bygger på nya beräkningstekniker som utvecklats i hans labb baserat på idéerna om kvantinformationsteorin.

"Utan Dougs framträdande studier skulle vi inte veta hur atomerna är ordnade i P-klustret, " säger Chan. "Men med kunskapen om dessa positioner, vi kan nu använda teoretisk kvantmekanik för att visualisera var elektronerna är, lägger till ett nytt kapitel till denna pågående berättelse."

Chans papper, betitlad, "Elektroniskt landskap av P-klustret av nitrogenas som avslöjats genom kvant-mångaelektronvågfunktionssimuleringar, " visas i numret av 30 september Naturkemi .