Stimuluskänsliga supramolekylära strukturer har dykt upp som ett alternativ till konventionella, på grund av deras tillämpningar inom avkänning, drogleverans, och omkopplingsbara minnessystem. Nu, forskare vid Tokyo Institute of Technology utforskar det hydrostatiska trycksvaret hos "foldamers" - konstgjorda molekyler som efterliknar proteinveckning - och rapporterar en förändring i deras föredragna konformation med ändrat tryck, demonstrerar hydrostatisk tryckaktiverad dynamisk kontroll. Fyndet öppnar dörrar för framtida utveckling av tryckkänsliga foldamers och konstgjorda material.

Mest, om inte alla, biologiska system är extremt komplexa och förlitar sig ofta på interaktioner som traditionell kemi inte fokuserar på. Ett helt forskningsfält som kallas supramolekylär kemi har inspirerats till att studera exakt de interaktioner som styr biologiska processer, baserat på ett tillvägagångssätt som förlitar sig på artificiella molekylära maskiner för att efterlikna biologiska funktioner. Dessa molekylära maskiner är känsliga för ett brett utbud av yttre stimuli, såsom temperatur, omgivande media, excitation med ljus, och följaktligen hitta tillämpningar inom avkänning, drogleverans, molekylär avbildning, och omkopplingsbar minnesteknik.

Dock, en speciell stimulans – nämligen hydrostatiskt tryck - har länge varit på modet på grund av det anmärkningsvärda faktum att det tillåter att ett supramolekylärt material studeras både i dess orörda och trycksatta tillstånd. Faktiskt, en forskargrupp baserad i Japan, bestående av forskare från Tokyo Institute of Technology (Tokyo Tech), har nyligen visat att de optiska egenskaperna och kemiska processerna i lösningar av supramolekylära material kan regleras exakt av hydrostatiskt tryck.

Inspirerade av deras upptäckter, gruppen, ledd av Prof. Gaku Fukuhara från Tokyo Tech och Prof. Hiromitsu Maeda från Ritsumeikan University, gick vidare för att studera effekterna av tryck på "foldamers" - konstgjorda molekyler som efterliknar proteiner. Deras resultat publicerades i tidskriften Kemivetenskap . Namnet foldamer härrör från det faktum att dessa system kan replikera proteiner som viker sig till väldefinierade mönster. Prof. Gaku Fukuhara förklarar motiveringen för deras studie:"Lösnings-tillståndsbeteendet hos foldamers under hydrostatiskt tryck har inte undersökts i detalj, vilket utgör en utmaning för ytterligare framsteg inom supramolekylär kemi."

För att en foldamer ska vikas till en specifik konformation, den måste först binda till en negativt laddad gästjon som bildar det racemiska tillståndet (lika mängden) av spiralformade strukturer. Kiraliteten (eller egenskapen att vara skild från dess spegelbild) hos den resulterande strukturen kan sedan induceras genom att introducera en asymmetrisk motpositiv jon, en process som kallas jonparning. Jonparningen, dock, beror på lösningsförhållandena för foldamern, som, i tur och ordning, kan påverkas av hydrostatiskt tryck. Följaktligen, forskare valde en fluorescerande foldamer som en negativ jonreceptor, ringde en värd, och kirala jonpar (som klorid och bromid) som gäster för att utforska de optiska egenskaperna hos värdlösningen under hydrostatiskt tryck.

Forskarna började med att undersöka förändringarna i fluorescens och absorption (i UV och synligt) spektra för värden i olika organiska lösningsmedel under tryck och observerade en gradvis förskjutning i spektralbandet till längre våglängder samt en ökad absorbans med stigande tryck. De tillskrev detta till det faktum att värden till en början antar två konformers, en utdragen och en vikt, och skiftar gradvis till ett utökat rikt tillstånd vid trycksättning. Sedan, efter elektronisk excitation (hυ), två olika fluorescenstillstånd observerades från dessa konformers.

"Vår studie visar tydligt att konformationer i den flexibla foldamervärden kan kontrolleras dynamiskt, i både mark och exciterat tillstånd, helt enkelt genom att ändra det hydrostatiska trycket, " kommenterar en upphetsad prof. Fukuhara. "Faktum är att, den här strategin kan till och med utökas till andra foldamer- och gästkombinationer som har svårt att känna av varandra eller inte visar en värd-gäst-kemi, " han lägger till.

Teamets ansträngningar att dechiffrera foldamers bättre för oss verkligen ett steg närmare att förstå komplexiteten hos proteiner.