Enzymer är kritiska för hela livet eftersom de katalyserar kemiska reaktioner som annars skulle ske för långsamt för att stödja livet. Viktigt är att de hastigheter vid vilka enzymer kan katalysera sina målreaktioner och enzymernas förmåga att bibehålla sin struktur är högt beroende av temperaturen. Som ett resultat kan frysning och kokning få betydande effekter på enzymaktiviteten.

TL; DR (för länge, läste inte)

Kokning bryter ner enzymer så att de inte längre fungerar. Under frysning förhindrar kristallisering enzymer från att fungera.

Molekylär rörelse och temperaturens roll

För att förstå hur frysning påverkar enzymaktivitet är det först nödvändigt att förstå effekten av temperaturen på molekyler som är substraten för enzymkatalys. Inom celler är substratmolekyler i konstant slumpmässig rörelse, känd som brunisk rörelse, som ett resultat av kollisioner mellan substratmolekyler och enskilda vattenmolekyler. När temperaturen ökar ökar hastigheten för denna slumpmolekylära rörelse också eftersom molekylerna har mer vibrationsenergi vid högre temperaturer. Den snabbare rörelsen ökar frekvensen av slumpmässiga kollisioner mellan molekyler och enzymer, vilket är viktigt för enzymaktivitet, eftersom enzymerna beror på deras substratmolekyler som kolliderar i dem innan en reaktion kan uppstå.

Effekt av frysning på enzymaktivitet < Vid mycket kalla temperaturer dominerar motsatt effekt - molekylerna rör sig långsammare, vilket minskar frekvensen av enzym-substratkollisioner och därigenom minskar enzymaktiviteten. Vid fryspunkten minskar molekylär rörelse drastiskt, eftersom fastbildning uppstår och molekyler låses i styva kristallina formationer. Inom dessa fasta kristaller har molekyler betydligt mindre rörelsesfrihet jämfört med samma molekyler i ett flytande arrangemang. Som ett resultat är enzym-substratkollisioner extremt sällsynta när frysning uppträder och enzymaktiviteten är nästan noll under frysning.

Enzymstruktur

Även om ökad temperatur resulterar i högre enzymaktivitetsnivåer, finns det en övre temperaturgräns vid vilken enzymer kan fortsätta att fungera. För att förstå varför detta är fallet måste enzymets struktur och funktion övervägas. Enzymer är proteiner, som består av individuella aminosyror ihop i en tredimensionell struktur genom kemiska bindningar mellan aminosyror. Denna tredimensionella struktur är kritisk mot enzymaktivitet, eftersom enzymer är strukturerade för att bilda en fysisk "passform" kring deras substrat.

Kokning och denaturering

Vid temperaturer kring kokning hålla ihop strukturen av enzymer börjar bryta ner. Den resulterande förlusten av tredimensionell struktur gör att enzymer inte längre passar deras målsubstratmolekyler, och enzymer slutar helt fungera. Denna strukturförlust, som kallas denaturering, är irreversibel - när enzymerna är uppvärmda så mycket att de kemiska bindningarna som håller dem ihop bryts ner, kommer de inte att bildas spontant igen om temperaturen minskar. Detta är till skillnad från frysning, vilket inte påverkar enzymstrukturen - om temperaturen ökar efter frysning kommer enzymaktiviteten att återställas.