1. Specificitet: Enzymer är mycket specifika för sina underlag. Detta innebär att varje enzym vanligtvis katalyserar reaktionen av endast ett eller ett mycket litet antal specifika molekyler. Denna specificitet uppstår från den exakta passningen mellan enzymets aktiva ställe och underlaget.
2. Katalys: Enzymer påskyndar hastigheten för kemiska reaktioner utan att konsumeras under processen. De gör detta genom att sänka den aktiveringsenergi som krävs för att reaktionen ska inträffa.
3. Temperatur- och pH -beroende: Enzymer har optimala temperaturer och pH -intervall där de fungerar mest effektivt. Utanför dessa intervall minskar enzymaktiviteten, och enzymet kan till och med bli denaturerade (förlora sin aktiva struktur).
4. Mättnad: När koncentrationen av substrat ökar ökar hastigheten för den enzymatiska reaktionen tills den når en maximal hastighet, kallad VMAX. Vid denna tidpunkt är alla enzymaktiva ställen mättade med substrat, och ytterligare ökningar i substratkoncentration kommer inte att öka reaktionshastigheten.
5. Reglering: Enzymaktivitet kan regleras av olika mekanismer, inklusive:
* allosterisk reglering: Bindning av en molekyl till en annan plats än det aktiva stället kan förändra enzymets aktivitet.
* Feedback -hämning: Produkten från en metabolisk väg kan hämma enzymet som katalyserar det första steget i vägen.
* kovalent modifiering: Enzymer kan aktiveras eller inaktiveras genom tillsats eller avlägsnande av kemiska grupper.
6. Kofaktorer: Många enzymer kräver icke-proteinkomponenter, kallade kofaktorer, för att fungera. Kofaktorer kan vara metalljoner eller organiska molekyler som vitaminer.
7. Reversibla reaktioner: Många enzymatiska reaktioner är reversibla, vilket innebär att de kan fortsätta i båda riktningarna. Reaktionens riktning bestäms av de relativa koncentrationerna av reaktanter och produkter.
8. Omsättningsnummer: Detta representerar antalet substratmolekyler omvandlade till produkt per enhetstid med en enda enzymmolekyl.
9. Aktiv webbplats: Det aktiva stället är ett tredimensionellt område inom enzymet där substratet binder och den katalytiska reaktionen äger rum. Det kännetecknas av specifika aminosyrarester som är ansvariga för substratbindning och katalys.
10. Michaelis-Menten Kinetics: Detta beskriver förhållandet mellan den initiala reaktionshastigheten och substratkoncentrationen. Det används ofta för att bestämma de kinetiska parametrarna för ett enzym, såsom Michaelis Constant (KM) och den maximala hastigheten (VMAX).
Dessa egenskaper belyser enzymernas avgörande roll i biologiska system, vilket underlättar väsentliga processer såsom metabolism, DNA -replikation och cellsignalering.
