1. Låset och nyckelmodellen:
* Enzymer har en specifik tredimensionell form med ett aktivt ställe.
* Det aktiva stället är en region som binder till underlaget, molekylen som enzymet verkar.
* Formen på det aktiva stället är komplement till formen på underlaget, ungefär som ett lås och nyckel.
2. Enzymsubstratkomplexbildning:
* När substratet binder till det aktiva stället bildar det ett enzym-substratkomplex.
* Denna bindning är tillfällig och mycket specifik.
3. Sänker aktiveringsenergi:
* Enzymer sänker aktiveringsenergin genom:
* Tillhandahålla en alternativ reaktionsväg: Enzymet skapar en annan reaktionsväg som kräver mindre energi för att starta.
* Stabilisering av övergångstillståndet: Enzymet interagerar med underlaget, anstränger sina bindningar och gör det lättare att bryta.
4. Produktbildning och släpp:
* Enzymet underlättar den kemiska reaktionen, vilket leder till bildandet av produkten.
* Produkten lossnar sedan från det aktiva stället och lämnar enzymet fritt att binda till en annan substratmolekyl.
5. Faktorer som påverkar enzymaktivitet:
* Temperatur: Enzymer har ett optimalt temperaturområde. För höga eller för låga temperaturer kan denaturera enzymet och förändra dess form och funktion.
* ph: Enzymer har också ett optimalt pH -intervall. Förändringar i pH kan påverka joniseringstillståndet för aminosyror på det aktiva stället och störa dess funktion.
* Underlagskoncentration: Ökad substratkoncentration leder i allmänhet till ökad reaktionshastighet tills de aktiva platserna är mättade.
* hämmare: Hämmare kan binda till enzymet och blockera dess aktivitet.
Sammanfattningsvis accelererar enzymer kemiska reaktioner genom att sänka den aktiveringsenergi som krävs för att reaktionen ska fortsätta. De gör detta genom specifik bindning med underlaget, underlättar den kemiska reaktionen och släpper produkten. Deras aktivitet påverkas av olika faktorer som temperatur, pH och närvaron av hämmare.
