Även om proteiner har mycket olika funktionsfunktioner, eller specialiteter, i levande celler, de delar de allmänna egenskaperna - samma universalitet - i sina rörelser, säger forskare vid University of Oregon.
Deras rörelse är ungefär som bergskred eller skogsbränder, rapporterar UO -teamet i ett papper publicerat i tidningen Fysiska granskningsbrev .
Resultaten, som förlitade sig på teoretiska metoder som utvecklats i laboratoriet för UO -kemisten Marina Guenza, kan hjälpa till att avgöra var proteinbindning kan förekomma, och hur proteinrörelse är involverad i processen.
"Dynamik är ofta outforskat i studien av proteinbindning, men det kan vara en avgörande faktor för hur proteiner reglerar sin egen biologiska aktivitet, "Sa Guenza." Proteiner i biologiska system är begränsade till en maximal storlek och rör sig inom en smal, temperaturberoende tidsperiod då de är tillgängliga för att binda med andra molekyler, så det verkar som om alla proteiner borde ha några universella egenskaper som styr deras beteende. Vi försökte hitta detta universella beteende med vårt teoretiska tillvägagångssätt. "
I det intervallet, där saltkoncentrationer och volym också är viktiga, fann forskarna, ett kritiskt vätebindande nätverk levererar slumpmässiga energifluktuationer som gör eller bryter ett proteins förmåga att binda till en annan molekyl.
Energifluktuationer och proteinrörelser undersöktes med hjälp av Langevin Equation for Protein Dynamics -metoden som utvecklats i Guenza -labbet.
"Många välkända teoretiska metoder försöker studera proteindynamik, men de saknar viktiga aspekter av fysiken, "sade Mohammadhasan Dinpajooh, en postdoktor. "Genom att införliva den väsentliga fysiken, vi kan reda ut biologiska mekanismer, som fortfarande är svårfångade i väl avancerade röntgen- eller kärnmagnetiska resonansförsök. "
Arbetet var ett resultat av lagarbete som startades av Jeremy Copperman, en tidigare doktorand i fysik i labbet, och fortsatte av Dinpajooh och Eric Beyerle, en tredjeårs doktorand.
"Vi utvecklade ett sätt att exakt beskriva den specifika funktionella dynamiken för ett protein på protein-för-protein-basis. I processen, vi märkte en trend - ett skalningsmönster - som inte hade någon anledning att vara där, sa Copperman, nu en postdoktor vid University of Wisconsin-Milwaukee. "Vi simulerade proteinrörelsen på superdatorer, tillbringade månader med att skriva analyskoder och hittade mängder av detta enkla skalningsmönster. "
Med den informationen, Guenza sa, laget kunde kartlägga jämvikten för proteiner som finns i ett ständigt fluktuerande system som rör sig slumpmässigt och på samma sätt som frontlinjen i en löpeld.
Forskarna startade strukturell information baserad på kärnmagnetisk resonans eller röntgenteknik, och simulerade 14 beteendedynamik i 12 proteiner i tider från 50 nanosekunder till 1,23 millisekunder. Kortfattat, forskarna föreslår att proteinernas rörelse kan beskrivas med en enkel fluktuation som utsätts för slumpmässiga energiljud, vilket är som att klättra över en bergskedja som ständigt skiftar och ordnar om slumpmässigt.
Studiens tillvägagångssätt för att förstå proteindynamik kan vara användbart för läkemedelsindustrin, Sa Guenza.
"Industriforskare testar många organiska molekyler och kan se att en molekyl stoppar funktionen av ett protein, men de vet inte hur det fungerar, "sa hon." Vår metod kan göra det möjligt för dem att förstå dessa mekanismer och i slutändan manipulera strukturen för deras läkemedel så att det hittar bindningsstället och säkerställer en bättre passform på proteinets målplats. "
