Den "styva ben" promenaden av ett motorprotein längs en lina-liknande filament har fångats för första gången.

Eftersom celler är uppdelade i många delar som fyller olika funktioner måste vissa cellulära godsaker transporteras från en del av cellen till en annan för att den ska fungera smidigt. Det finns en hel klass av proteiner som kallas "molekylära motorer", som myosin 5, som är specialiserade på att transportera last med kemisk energi som bränsle.

Anmärkningsvärt, dessa proteiner fungerar inte bara som lastbilar i nanoskala, de ser också ut som en tvåbent varelse som tar väldigt små steg. Men exakt hur Myosin 5 gjorde detta var oklart.

Rörelsen av myosin 5 har nu registrerats av ett team ledd av forskare från Oxford University som använder en ny mikroskopiteknik som kan "se" små steg på tiotals nanometer fångade med upp till 1000 bilder per sekund. Fynden är av intresse för alla som försöker förstå grunden för cellulär funktion men kan också hjälpa ansträngningar som syftar till att designa effektiva nanomaskiner.

'Tills nu, vi trodde att den typ av rörelser eller steg som dessa proteiner gjorde var slumpmässiga och fritt flytande eftersom inget av experimenten antydde något annat, sa Philipp Kukura från Oxford Universitys avdelning för kemi som ledde forskningen som nyligen rapporterats i tidskriften eLife . 'Dock, vad vi har visat är att rörelserna bara uppträdde slumpmässigt; om du har förmågan att titta på rörelsen med tillräcklig hastighet och precision, ett styvt gångmönster framträder.'

Ett av huvudproblemen för dem som försöker fånga proteiner på en promenad är att dessa molekyler inte bara är små – med steg mycket mindre än ljusets våglängd och därför upplösningen hos de flesta optiska mikroskop – utan de rör sig också mycket snabbt.

Philipp beskriver hur teamet var tvunget att gå från mikroskopmotsvarigheten till en iPhone-kamera till något mer som de höghastighetskameror som användes för att knäppa fartkulor. Även med så exakt utrustning var teamet tvunget att märka proteinets "fötter" för att exakt avbilda dess gång:en fot var märkt med en kvantprick, den andra med en guldpartikel bara 20 nanometer i diameter. (Förvirrande nog, tekniskt talat, dessa "fötter" kallas proteinets "huvuden" eftersom de binder till aktinfilamentet).

Så hur går myosin från A till B?

Forskarna har skapat en kort animation [se ovan] för att visa vad deras bildbehandling avslöjade:att Myosin 5a tar vanliga "styva ben" steg 74 nanometer långa. Rörelsen liknar snurrandet av en delande kompass som används för att mäta avstånd på en karta. Med varje steg binder huvudena av Myosin 5a till aktinfilamentet innan de släpps för att ta ytterligare ett steg. I animationen representerar flyggodis ATP, som ger energin för att driva motorproteinet.

"Jag beskriver rörelsen som lite som promenaderna i Monty Python-skissen om Ministry of Silly Walks, sa Philipp. Han tillägger att vi måste föreställa oss att denna rörelse äger rum i en fientlig och kaotisk miljö i nanoskala:"Tänk att det är ungefär som att försöka gå på lina i en orkan samtidigt som man kastas med tennisbollar."

"Vi har upptäckt ett mycket effektivt sätt som ett protein har hittat för att göra vad det behöver göra, det vill säga flytta runt och färja laster från A till B, förklarar Philipp. "Innan vår upptäckt kanske folk trodde att konstgjorda nanomaskiner kunde förlita sig på slumpmässiga rörelser för att ta sig runt, men vårt arbete tyder på att detta skulle vara ineffektivt. Den här studien visar att om vi vill bygga lika effektiva maskiner som de man ser i naturen så kan vi behöva överväga ett annat tillvägagångssätt.'

Det verkar som att om du designar små maskiner kanske "fna" promenader inte är så dumma trots allt.