• Home
  • Kemi
  • Astronomien
  • Energi
  • Naturen
  • Biologi
  • Fysik
  • Elektronik
  •  science >> Vetenskap >  >> Biologi
    Vad är två sätt att enzymer blir mindre effektiva?

    Enzymer är proteinmaskiner som behöver ta 3D-former för att fungera korrekt. Enzymer blir inaktiva när de förlorar sin 3D-struktur. Ett sätt som detta händer är att temperaturen blir för varm och enzymet denaturerar eller utvecklas. Ett annat sätt att enzymer blir inaktiva är när deras aktivitet blockeras av en kemisk hämmare. Det finns olika typer av hämmare. Konkurrenskraftiga hämmare binder till och blockerar aktiviteten hos enzymerna. Icke-konkurrenskraftiga hämmare binder till en annan plats än den aktiva platsen, men orsakar att den aktiva platsen är icke-funktionell.

    Denaturerad av värme

    Atomerna i enzymer vibrerar normalt, men inte så mycket att molekylen utvecklas. Ökning av enzymets temperatur ökar mängden vibrationer. För mycket jiggling och enzymet börjar förlora sin form. Enzymer har ett optimalt temperaturintervall där de är mest aktiva. Enzymaktiviteten ökar när temperaturen når detta optimala område men minskas kraftigt efter det att detta område har passerat. De flesta djurenzym förlorar aktivitet över 40 grader Celsius. Det finns bakterier som kallas extremofiler som kan överleva i varma källor. Deras enzym kan tåla temperaturer som kokar vatten.

    Aktiv Site

    Enzymer har en region som heter aktiv plats, som ansvarar för att utföra den kemiska reaktionen som är huvudsyftet med enzymet. Precis som resten av enzymet behöver den aktiva platsen ha en ordentlig 3-D-form för att kunna fungera. Den aktiva platsen är som enzymmunnen. Sidogrupperna av vissa aminosyror håller sig fast i den aktiva platsens utrymme, mycket som tänder i munnen. Dessa sidogrupper ansvarar för att kemiska reaktionen sker. Precis som tänder måste anpassas för att tugga mat, kan sidogrupperna inte slutföra reaktionerna om den aktiva platsen inte befinner sig i sin 3-D-form.

    Konkurrenshämmare

    En annan sätt enzymer bli mindre effektiv är att deras aktivitet blockeras av en kemisk hämmare. Konkurrenshämmare är molekyler som binder till enzymets aktiva ställning. Den aktiva är där substratet, molekylen som enzymet ska modifiera, binder, så konkurrerande hämmare konkurrerar med substratet för den aktiva platsen. Många konkurrerande hämmare är kända som reversibla hämmare, för även om de binder den aktiva platsen kan de falla av. Detta gör enzymet tillbaka.

    Icke-konkurrerande inhibitorer

    En annan typ av enzymhämmare kallas icke-konkurrerande hämmare. Dessa typer av kemikalier binder inte till den aktiva platsen, utan till en annan plats på enzymet. Bindningen av inhibitorn vid den andra stället orsakar emellertid en förändring i formen av proteinet som stänger eller blockerar den aktiva platsen. Icke-konkurrenskraftiga hämmare kallas också allosteriska hämmare, eftersom allosteriska ställen är regleringsställen som inte är den aktiva platsen. Vissa enzymer är flera enzymer som samlas i vad som kallas ett enzymkomplex. En allosterisk hämmare kan stänga av alla enzymer i ett komplex genom att binda till en allosterisk plats.

    © Vetenskap https://sv.scienceaq.com