1. Primärstruktur:
* peptidbindningar: Dessa är kovalenta bindningarna Denna länk aminosyror tillsammans i en linjär kedja. De bildas av en dehydratiseringsreaktion mellan karboxylgruppen av en aminosyra och aminogruppen för nästa.
2. Sekundär struktur:
* vätebindningar: Dessa bildas mellan väteatomen i en peptidbindningens N-H-grupp och syreatomen i en annan peptidbindnings C =O-grupp. Dessa obligationer är svaga men bidrar kollektivt till stabiliteten hos sekundära strukturer som alfa-helices och beta-ark.
3. Tertiär struktur:
* vätebindningar: I likhet med sekundär struktur bildas dessa mellan olika polära sidokedjor av aminosyror.
* hydrofoba interaktioner: Icke -polära sidokedjor kluster samman i proteinets inre och undviker kontakt med vatten. Dessa interaktioner drivs av entropi.
* joniska obligationer: Elektrostatiska attraktioner mellan motsatt laddade sidokedjor av aminosyror.
* disulfidbindningar: Kovalenta bindningar bildade mellan svavelatomerna i två cysteinrester. Dessa bindningar är särskilt starka och hjälper till att stabilisera proteinets tredimensionella struktur.
4. Kvaternär struktur:
* Alla obligationer som finns i tertiär struktur: Denna nivå involverar interaktioner mellan flera polypeptidkedjor (underenheter). Samma bindningar - vätebindningar, hydrofoba interaktioner, jonbindningar och disulfidbindningar - är närvarande, men de förekommer nu mellan olika polypeptidkedjor.
* Ytterligare interaktioner: Kvaternär struktur kan också stabiliseras genom interaktioner mellan olika proteinmolekyler, såsom:
* van der Waals Forces: Svaga attraktioner mellan icke -polära molekyler.
* Metalljonkoordination: Vissa proteiner använder metalljoner (t.ex. zink, järn) för att koordinera med specifika aminosyrasidokedjor, vilket bidrar till stabilitet.
Viktig anmärkning: Den relativa styrkan och vikten av dessa bindningar varierar beroende på det specifika proteinet. Den totala kombinationen av dessa bindningar bestämmer emellertid proteinets unika tredimensionella form och dess funktion.
