Här är varför:

* hydrofobicitet: TRP är en mycket hydrofob aminosyra, vilket innebär att den avvisar vatten. Det är mer troligt att det begravdes i kärnan i ett protein bort från den vattenhaltiga miljön.

* polaritet: GLN är polär och kan bilda vätebindningar med vattenmolekyler. Detta gör det mer kompatibelt med den hydrofila miljön på proteinytan.

* Storlek: TRP är en stor aminosyra med en skrymmande sidokedja, vilket gör den mindre lämplig för ytexponering. GLN har å andra sidan en mindre sidokedja som lättare kan rymma ytinteraktioner.

Undantag:

Medan GLN i allmänhet är mer ytutsatt än TRP, finns det undantag:

* Specifika proteinstrukturer: Vissa proteiner kan ha specifika strukturella krav som kräver närvaro av TRP på ytan.

* Funktionella roller: TRP-rester kan ibland vara involverade i proteinfunktion och kan därför hittas på ytan, såsom i protein-proteininteraktioner eller bindningsställen.

Sammanfattningsvis:

Den allmänna tumregeln är att TRP är mer benägna att begravas i ett proteins inre, medan GLN är mer benägna att hittas på ytan på grund av dess hydrofila natur och mindre storlek. Det finns emellertid undantag från denna regel, beroende på det specifika proteinet och dess funktionella krav.